มีหลายวิธีในการจำแนกประเภทโปรตีน: ตามรูปร่างของโมเลกุลโปรตีน, ตามองค์ประกอบของโปรตีน, ตามการทำงาน มาดูพวกเขากันดีกว่า

จำแนกตามรูปร่างของโมเลกุลโปรตีน

ขึ้นอยู่กับรูปร่างของโมเลกุลโปรตีนจะมีความโดดเด่น ไฟบริลลาร์โปรตีนและ เป็นรูปทรงกลมโปรตีน

โปรตีนไฟบริลลาร์เป็นโมเลกุลที่มีลักษณะคล้ายเกลียวยาว โดยมีสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ต่อยาวไปตามแกนเดียวและเชื่อมโยงถึงกันด้วยการเชื่อมโยงข้าม (รูปที่ 18b) โปรตีนเหล่านี้มีความแข็งแรงเชิงกลสูงและไม่ละลายในน้ำ พวกมันทำหน้าที่ด้านโครงสร้างเป็นหลัก โดยเป็นส่วนหนึ่งของเส้นเอ็นและเอ็น (คอลลาเจน อีลาสติน) สร้างเส้นใยไหมและใยแมงมุม (ไฟโบรอิน) ผม เล็บ ขนนก (เคราติน)

ในโปรตีนทรงกลมโซ่โพลีเปปไทด์ตั้งแต่หนึ่งเส้นขึ้นไปจะถูกพับเป็นโครงสร้างที่มีขนาดกะทัดรัดหนาแน่น - ขดลวด (รูปที่ 18a) โดยทั่วไปโปรตีนเหล่านี้ละลายได้ในน้ำสูง หน้าที่ของมันมีความหลากหลาย ต้องขอบคุณพวกเขาที่ทำให้มีกระบวนการทางชีววิทยาหลายอย่างซึ่งจะกล่าวถึงในรายละเอียดด้านล่าง

ข้าว. 18. รูปร่างของโมเลกุลโปรตีน:

เอ - โปรตีนทรงกลม, b – โปรตีนไฟบริลลาร์

จำแนกตามองค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีน

โปรตีนสามารถแบ่งออกได้เป็น 2 กลุ่มตามองค์ประกอบ: เรียบง่ายและ ซับซ้อนโปรตีน โปรตีนเชิงเดี่ยวประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างเท่านั้นและไม่มีส่วนประกอบทางเคมีอื่นๆ โปรตีนเชิงซ้อน นอกเหนือจากสายโซ่โพลีเปปไทด์แล้ว ยังมีส่วนประกอบทางเคมีอื่นๆ

โปรตีนเชิงเดี่ยวประกอบด้วย RNase และเอนไซม์อื่นๆ อีกมากมาย คอลลาเจน เคราติน และอีลาสตินของโปรตีนไฟบริลลาร์มีองค์ประกอบที่เรียบง่าย โปรตีนเก็บรักษาพืชที่มีอยู่ในเมล็ดธัญพืช - กลูเทลิน, และ ฮิสโตน– โปรตีนที่สร้างโครงสร้างโครมาตินก็อยู่ในโปรตีนเชิงเดี่ยวเช่นกัน

ในบรรดาโปรตีนเชิงซ้อนนั้นมีอยู่ เมทัลโลโปรตีน, โครโมโปรตีน, ฟอสโฟโปรตีน, ไกลโคโปรตีน, ไลโปโปรตีนเป็นต้น ให้เราพิจารณากลุ่มโปรตีนเหล่านี้อย่างละเอียดยิ่งขึ้น

เมทัลโลโปรตีน

Metalloproteins รวมถึงโปรตีนที่มีไอออนของโลหะ โมเลกุลประกอบด้วยโลหะ เช่น ทองแดง เหล็ก สังกะสี โมลิบดีนัม แมงกานีส ฯลฯ เอนไซม์บางชนิดเป็นโลหะโปรตีนโดยธรรมชาติ

โครโมโปรตีน

โครโมโปรตีนมีสารประกอบสีเป็นกลุ่มเทียม โครโมโปรตีนทั่วไปคือโปรตีนโรดอปซินที่มองเห็นซึ่งมีส่วนร่วมในกระบวนการรับรู้แสงและโปรตีนฮีโมโกลบินในเลือด (Hb) ซึ่งเป็นโครงสร้างควอเทอร์นารีซึ่งกล่าวถึงในย่อหน้าก่อนหน้า เฮโมโกลบินประกอบด้วย ฮีมซึ่งเป็นโมเลกุลแบนตรงกลางซึ่งมีไอออน Fe 2+ อยู่ (รูปที่ 19) เมื่อฮีโมโกลบินทำปฏิกิริยากับออกซิเจนจะก่อตัวขึ้น ออกซีเฮโมโกลบิน. ในถุงลมของปอดเฮโมโกลบินจะอิ่มตัวด้วยออกซิเจน ในเนื้อเยื่อที่มีปริมาณออกซิเจนต่ำ ออกซีเฮโมโกลบินสลายการปล่อยออกซิเจนซึ่งเซลล์ใช้:

.

เฮโมโกลบินสามารถก่อตัวเป็นสารประกอบที่มีคาร์บอน (II) มอนอกไซด์เรียกว่า คาร์บอกซีเฮโมโกลบิน:

.

Carboxyhemoglobin ไม่สามารถแนบออกซิเจนได้ นี่คือสาเหตุที่ทำให้เกิดพิษจากคาร์บอนมอนอกไซด์

เฮโมโกลบินและโปรตีนที่มีฮีมอื่น ๆ (ไมโอโกลบิน, ไซโตโครม) ก็ถูกเรียกว่า ฮีโมโปรตีนเนื่องจากมีฮีมอยู่ในองค์ประกอบ (รูปที่ 19)

ข้าว. 19. ฮีม

ฟอสโฟโปรตีน

ฟอสโฟโปรตีนมีกรดฟอสฟอริกตกค้างซึ่งเชื่อมต่อกับกลุ่มไฮดรอกซิลของกรดอะมิโนที่ตกค้างด้วยพันธะเอสเทอร์ (รูปที่ 20)

ข้าว. 20. ฟอสโฟโปรตีน

เคซีนโปรตีนนมเป็นฟอสโฟโปรตีน ไม่เพียงแต่มีกรดฟอสฟอริกตกค้างเท่านั้น แต่ยังมีแคลเซียมไอออนอีกด้วย ฟอสฟอรัสและแคลเซียมจำเป็นต่อการเจริญเติบโตของร่างกายในปริมาณมาก โดยเฉพาะการสร้างโครงกระดูก นอกจากเคซีนแล้ว ยังมีฟอสโฟโปรตีนอื่นๆ อีกมากมายในเซลล์ ฟอสโฟโปรตีนสามารถเกิดภาวะดีฟอสโฟรีเลชั่นได้ เช่น สูญเสียหมู่ฟอสเฟต:

ฟอสโฟโปรตีน + โปรตีน H 2 + H 3 PO 4

โปรตีนที่มีดีฟอสโฟรีเลชั่นสามารถถูกฟอสโฟรีเลชั่นได้อีกครั้งภายใต้เงื่อนไขบางประการ กิจกรรมทางชีวภาพขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของกลุ่มฟอสเฟตในโมเลกุล โปรตีนบางชนิดแสดงให้เห็น ฟังก์ชั่นทางชีวภาพในรูปแบบฟอสโฟรีเลชั่น, อื่น ๆ - ในรูปแบบดีฟอสโฟรีเลชั่น กระบวนการทางชีววิทยาหลายอย่างได้รับการควบคุมโดยฟอสโฟรีเลชั่นและดีฟอสโฟรีเลชั่น

ไลโปโปรตีน

ไลโปโปรตีนรวมถึงโปรตีนที่มีไขมันที่จับกับโควาเลนต์ โปรตีนเหล่านี้พบได้ในเยื่อหุ้มเซลล์ ส่วนประกอบของไขมัน (ไม่ชอบน้ำ) เก็บโปรตีนไว้ในเมมเบรน (รูปที่ 21)

ข้าว. 21. ไลโปโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์

ไลโปโปรตีนยังรวมถึงโปรตีนในเลือดที่มีส่วนร่วมในการขนส่งไขมันและไม่ก่อให้เกิดพันธะโควาเลนต์กับพวกมัน

ไกลโคโปรตีน

ไกลโคโปรตีนมีส่วนประกอบคาร์โบไฮเดรตที่เชื่อมโยงโควาเลนต์เป็นกลุ่มเทียม ไกลโคโปรตีนแบ่งออกเป็น ไกลโคโปรตีนที่แท้จริงและ โปรตีโอไกลแคน. กลุ่มคาร์โบไฮเดรตของไกลโคโปรตีนที่แท้จริงมักจะมีส่วนประกอบโมโนแซ็กคาไรด์มากถึง 15–20 องค์ประกอบ ในโปรตีโอไกลแคนพวกมันถูกสร้างขึ้นจากโมโนแซ็กคาไรด์ที่ตกค้างจำนวนมาก (รูปที่ 22)

ข้าว. 22. ไกลโคโปรตีน

ไกลโคโปรตีนมีการกระจายอย่างกว้างขวางในธรรมชาติ พบได้ในสารคัดหลั่ง (น้ำลาย ฯลฯ) ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ ผนังเซลล์ สารระหว่างเซลล์ เนื้อเยื่อเกี่ยวพันฯลฯ เอนไซม์และโปรตีนขนส่งหลายชนิดคือไกลโคโปรตีน

จำแนกตามหน้าที่

ตามหน้าที่ที่พวกเขาทำ โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นโปรตีนโครงสร้าง โภชนาการและการเก็บรักษา การหดตัว การขนส่ง ตัวเร่งปฏิกิริยา การป้องกัน ตัวรับ กฎระเบียบ ฯลฯ

โปรตีนโครงสร้าง

โปรตีนโครงสร้าง ได้แก่ คอลลาเจน อีลาสติน เคราติน ไฟโบรอิน โปรตีนมีส่วนร่วมในการก่อตัวของเยื่อหุ้มเซลล์โดยเฉพาะอย่างยิ่งสามารถสร้างช่องทางในนั้นหรือทำหน้าที่อื่น ๆ (รูปที่ 23)

ข้าว. 23. เยื่อหุ้มเซลล์.

สารอาหารและโปรตีนสะสม

สารอาหารโปรตีนคือเคซีนซึ่งหน้าที่หลักคือการให้กรดอะมิโนฟอสฟอรัสและแคลเซียมแก่ร่างกายที่กำลังเติบโต โปรตีนในการจัดเก็บ ได้แก่ ไข่ขาวและโปรตีนจากเมล็ดพืช โปรตีนเหล่านี้ถูกใช้ไปในระหว่างการพัฒนาของตัวอ่อน ในร่างกายมนุษย์และสัตว์โปรตีนจะไม่ถูกเก็บไว้สำรอง แต่จะต้องได้รับอาหารอย่างเป็นระบบมิฉะนั้นอาจเกิดการเสื่อมได้

โปรตีนที่หดตัว

โปรตีนที่หดตัวช่วยรับประกันการทำงานของกล้ามเนื้อ การเคลื่อนไหวของแฟลเจลลาและซีเลียในโปรโตซัว การเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเซลล์ และการเคลื่อนไหวของออร์แกเนลล์ภายในเซลล์ โปรตีนเหล่านี้คือไมโอซินและแอคติน โปรตีนเหล่านี้ไม่เพียงมีอยู่ในเซลล์กล้ามเนื้อเท่านั้น แต่ยังพบได้ในเซลล์ของเนื้อเยื่อสัตว์เกือบทุกชนิด

ขนส่งโปรตีน

เฮโมโกลบินที่กล่าวถึงในตอนต้นของย่อหน้า เป็นตัวอย่างคลาสสิกของโปรตีนในการขนส่ง มีโปรตีนอื่นๆ ในเลือดที่ช่วยลำเลียงไขมัน ฮอร์โมน และสารอื่นๆ เยื่อหุ้มเซลล์ประกอบด้วยโปรตีนที่สามารถขนส่งกลูโคส กรดอะมิโน ไอออน และสารอื่นๆ ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ได้ ในรูป รูปที่ 24 แสดงการทำงานของตัวขนส่งกลูโคสในเชิงแผนผัง

ข้าว. 24. การลำเลียงกลูโคสผ่านเยื่อหุ้มเซลล์

โปรตีนเอนไซม์

โปรตีนเร่งปฏิกิริยาหรือเอนไซม์เป็นกลุ่มโปรตีนที่มีความหลากหลายมากที่สุด ปฏิกิริยาเคมีเกือบทั้งหมดที่เกิดขึ้นในร่างกายเกิดขึ้นจากการมีส่วนร่วมของเอนไซม์ จนถึงปัจจุบัน มีการค้นพบเอนไซม์หลายพันชนิด พวกเขาจะกล่าวถึงรายละเอียดเพิ่มเติมในย่อหน้าต่อไปนี้

โปรตีนป้องกัน

กลุ่มนี้รวมถึงโปรตีนที่ปกป้องร่างกายจากการรุกรานของสิ่งมีชีวิตอื่นหรือป้องกันความเสียหาย อิมมูโนโกลบูลินหรือ แอนติบอดีสามารถจดจำแบคทีเรีย ไวรัส หรือโปรตีนจากต่างประเทศที่เข้าสู่ร่างกาย จับกับพวกมันและมีส่วนทำให้พวกมันเป็นกลาง

ส่วนประกอบอื่นๆ ของเลือด ได้แก่ ทรอมบินและไฟบริโนเจน มีบทบาทสำคัญในกระบวนการแข็งตัวของเลือด ช่วยปกป้องร่างกายจากการเสียเลือดเมื่อหลอดเลือดได้รับความเสียหาย ภายใต้อิทธิพลของทรอมบิน ชิ้นส่วนของสายโซ่โพลีเปปไทด์จะถูกแยกออกจากโมเลกุลไฟบริโนเจน ส่งผลให้เกิดการก่อตัว ไฟบริน:

ไฟบริโนเจน ไฟบริน

โมเลกุลไฟบรินที่เกิดขึ้นจะรวมตัวกันก่อตัวเป็นโซ่ยาวที่ไม่ละลายน้ำ ลิ่มเลือดเริ่มหลุดออก จากนั้นจึงทำให้เสถียรโดยการเชื่อมโยงข้ามระหว่างโซ่ โดยรวมแล้วมีโปรตีนประมาณ 20 ชนิดที่เกี่ยวข้องกับกระบวนการแข็งตัวของเลือด การรบกวนโครงสร้างของยีนเป็นสาเหตุของโรคต่างๆ เช่น โรคฮีโมฟีเลีย– การแข็งตัวของเลือดลดลง

โปรตีนตัวรับ

เยื่อหุ้มเซลล์เป็นอุปสรรคต่อโมเลกุลหลายชนิด รวมถึงโมเลกุลที่มีไว้เพื่อส่งสัญญาณภายในเซลล์ด้วย อย่างไรก็ตาม เซลล์สามารถรับสัญญาณจากภายนอกได้เนื่องจากมีโครงสร้างพิเศษอยู่บนพื้นผิว ตัวรับหลายชนิดเป็นโปรตีน ตัวอย่างเช่นโมเลกุลการส่งสัญญาณเช่นฮอร์โมนที่ทำปฏิกิริยากับตัวรับจะก่อให้เกิดคอมเพล็กซ์ตัวรับฮอร์โมนซึ่งเป็นสัญญาณที่จะถูกส่งต่อไปตามกฎไปยังตัวกลางโปรตีน คนสุดท้ายเริ่มซีรีส์ ปฏิกริยาเคมีผลลัพธ์คือการตอบสนองทางชีวภาพของเซลล์ต่ออิทธิพลของสัญญาณภายนอก (รูปที่ 25)

รูปที่.25. การส่งสัญญาณภายนอกเข้าสู่เซลล์

โปรตีนควบคุม

โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการควบคุมกระบวนการทางชีวภาพจัดอยู่ในประเภทโปรตีนควบคุม บางส่วนของพวกเขาเป็นของ ฮอร์โมน. อินซูลินและ กลูคากอนควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด โกรทฮอร์โมนซึ่งกำหนดขนาดของร่างกาย และฮอร์โมนพาราไธรอยด์ซึ่งควบคุมการแลกเปลี่ยนฟอสเฟตและแคลเซียมไอออน ถือเป็นโปรตีนควบคุม โปรตีนประเภทนี้ยังรวมถึงโปรตีนอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับการควบคุมการเผาผลาญด้วย

น่าสนใจที่จะรู้! พลาสมาของปลาแอนตาร์กติกบางชนิดมีโปรตีนที่มีคุณสมบัติต้านการแข็งตัวที่ช่วยปกป้องปลาจากการแช่แข็ง และในแมลงหลายชนิดในบริเวณที่ติดปีก มีโปรตีนที่เรียกว่าเรไซลิน ซึ่งมีความยืดหยุ่นเกือบสมบูรณ์แบบ พืชแอฟริกันชนิดหนึ่งสังเคราะห์โปรตีนโมเนลลินให้มีรสหวานมาก

ร่างกายมนุษย์ประกอบด้วยโปรตีนมากกว่า 50,000 ชนิด ซึ่งแตกต่างกันในโครงสร้างหลัก โครงสร้าง โครงสร้างของศูนย์กลางและการทำงาน อย่างไรก็ตาม จนถึงปัจจุบัน ยังไม่มีการจำแนกประเภทเดียวที่กลมกลืนกันโดยคำนึงถึงคุณสมบัติต่างๆ ของโปรตีน การจำแนกประเภทที่มีอยู่จะขึ้นอยู่กับคุณลักษณะที่แตกต่างกัน ดังนั้นโปรตีนจึงสามารถจำแนกได้:

 ตามรูปร่างของโมเลกุลโปรตีน (ทรงกลม - กลมหรือไฟบริลลาร์ - ใย)

 โดยน้ำหนักโมเลกุล (น้ำหนักโมเลกุลต่ำ น้ำหนักโมเลกุลสูง)

 ตามหน้าที่ที่ดำเนินการ (การขนส่ง โครงสร้าง การป้องกัน กฎระเบียบ ฯลฯ)

 โดยการแปลเป็นภาษาท้องถิ่นในเซลล์ (นิวเคลียร์, ไซโตพลาสซึม, ไลโซโซมอล ฯลฯ )

 ขึ้นอยู่กับลักษณะโครงสร้างและองค์ประกอบทางเคมี โปรตีนแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม: แบบง่ายและซับซ้อน โปรตีนอย่างง่ายจะแสดงโดยสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น โปรตีนเชิงซ้อนมีทั้งส่วนที่เป็นโปรตีนและส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีน (กลุ่มขาเทียม) อย่างไรก็ตาม การจำแนกประเภทนี้ไม่เหมาะ เนื่องจากโปรตีนเชิงเดี่ยวมักไม่ค่อยพบในร่างกายในรูปแบบบริสุทธิ์

ลักษณะของโปรตีนอย่างง่าย

โปรตีนเชิงเดี่ยว ได้แก่ ฮิสโตน โปรทามีน อัลบูมินและโกลบูลิน โปรลามินและกลูเทลิน และโปรตีนออยด์

ฮิสโตนส์- โปรตีนเนื้อเยื่อของสิ่งมีชีวิตจำนวนมากที่เกี่ยวข้องกับโครมาตินดีเอ็นเอ เหล่านี้เป็นโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลเล็ก (11-24,000 Da) ตามคุณสมบัติทางเคมีไฟฟ้าพวกมันอยู่ในโปรตีนที่มีคุณสมบัติพื้นฐานเด่นชัด (โปรตีนโพลีไอออนิก) IET ของฮิสโตนมีตั้งแต่ 9 ถึง 12 ฮิสโตนมีโครงสร้างตติยภูมิเท่านั้นซึ่งมีความเข้มข้นส่วนใหญ่ในนิวเคลียสของเซลล์ ฮิสโตนจับกับ DNA ในดีออกซีไรโบนิวคลีโอโปรตีน พันธะฮิสโตน-ดีเอ็นเอเป็นแบบไฟฟ้าสถิต เนื่องจากฮิสโตนมีประจุบวกมาก และสาย DNA นั้นเป็นลบ องค์ประกอบของฮิสโตนถูกครอบงำโดยกรดอะมิโนอาร์จินีนและไลซีนของไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก

ฮิสโตนมี 5 ประเภท การแบ่งจะขึ้นอยู่กับคุณสมบัติหลายประการ โดยคุณสมบัติหลักคืออัตราส่วนของไลซีนและอาร์จินีนในเศษส่วน ฮิสโตนสี่ H2A, H2B, H3 และ H4 ก่อให้เกิดโปรตีนเชิงซ้อนออคทาเมริกซึ่งเรียกว่า "แกนนิวคลีโอโซม" โมเลกุล DNA “ลม” ไปบนพื้นผิวของฮิสโตนออคทาเมอร์ ครบ 1.75 รอบ (ประมาณ 146 คู่นิวคลีโอไทด์) โปรตีนฮิสโตนที่ซับซ้อนที่มี DNA นี้ทำหน้าที่เป็นหน่วยโครงสร้างหลักของโครมาตินเรียกว่า "นิวคลีโอโซม" .

หน้าที่หลักของฮิสโตนคือโครงสร้างและการกำกับดูแล หน้าที่ของโครงสร้างคือฮิสโตนมีส่วนเกี่ยวข้องในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของ DNA รวมถึงโครมาตินและโครโมโซม หน้าที่ด้านกฎระเบียบคือความสามารถในการปิดกั้นการถ่ายโอนข้อมูลทางพันธุกรรมจาก DNA ไปยัง RNA

โปรตามีน- สารทดแทนทางชีวภาพที่เป็นเอกลักษณ์สำหรับฮิสโตน แต่แตกต่างจากองค์ประกอบและโครงสร้าง เหล่านี้เป็นโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำที่สุด (M - 4-12,000 Da) และมีคุณสมบัติพื้นฐานที่เด่นชัดเนื่องจากมีปริมาณอาร์จินีนสูง (80%)

เช่นเดียวกับฮิสโตน โปรทามีนเป็นโปรตีนโพลีแคตไอออนิก พวกมันจับกับ DNA ในโครมาตินของสเปิร์ม และพบได้ในนมปลา

Salmin - โปรตามีนจากนมปลาแซลมอน

ปลาแมคเคอเรล - ทำจากนมปลาทู

โปรทามีนทำให้ DNA ของอสุจิมีขนาดกะทัดรัด เช่น เช่นเดียวกับฮิสโตน พวกมันทำหน้าที่เชิงโครงสร้าง แต่ไม่ได้ทำหน้าที่ตามกฎระเบียบ

อัลบูมินและโกลบูลิน

อัลบูมิน (A) และโกลบูลิน (G)

โปรตีน A และ G ซึ่งพบได้ในเนื้อเยื่อทุกชนิด ซีรั่มในเลือดมีโปรตีนเหล่านี้มากที่สุด ปริมาณอัลบูมินในนั้นคือ 40-45 กรัม/ลิตร, โกลบูลิน 20-30 กรัม/ลิตร เช่น อัลบูมินมีสัดส่วนมากกว่าครึ่งหนึ่งของโปรตีนในพลาสมาในเลือด

อัลบูมิน- โปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลค่อนข้างต่ำ (15-70,000 Da) มีประจุลบและมีคุณสมบัติเป็นกรด IET - 4.7 มีกรดอะมิโนกลูตามิกจำนวนมาก โปรตีนเหล่านี้เป็นโปรตีนที่ให้ความชุ่มชื้นสูง ดังนั้นจึงตกตะกอนเฉพาะที่ความเข้มข้นสูงของสารกำจัดน้ำเท่านั้น

เนื่องจากมีคุณสมบัติที่ชอบน้ำสูง ขนาดโมเลกุลเล็ก และความเข้มข้นสูง อัลบูมินจึงมีบทบาทสำคัญในการรักษาความดันออสโมติกของเลือด หากความเข้มข้นของอัลบูมินต่ำกว่า 30 กรัม/ลิตร ความดันออสโมติกของเลือดจะเปลี่ยนไป ทำให้เกิดอาการบวมน้ำได้ ประมาณ 75-80% ของความดันออสโมซิสของเลือดมาจากอัลบูมิน

คุณสมบัติเฉพาะของอัลบูมินคือความสามารถในการดูดซับสูง พวกมันดูดซับโมเลกุลที่มีขั้วและไม่ใช่ขั้วซึ่งมีบทบาทในการขนส่ง สิ่งเหล่านี้เป็นพาหะที่ไม่เฉพาะเจาะจง โดยขนส่งฮอร์โมน คอเลสเตอรอล บิลิรูบิน ยา และแคลเซียมไอออน การจับและการขนส่งของกรดไขมันสายยาวเป็นหน้าที่หลักทางสรีรวิทยาของซีรั่มอัลบูมิน อัลบูมินถูกสังเคราะห์ในตับเป็นหลักและได้รับการต่ออายุอย่างรวดเร็ว ครึ่งชีวิตของพวกมันคือ 7 วัน

โกลบูลิน- โปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลมากกว่าอัลบูมิน โกลบูลินเป็นโปรตีนที่มีความเป็นกรดอ่อนหรือเป็นกลาง (IET = 6 – 7.3) โกลบูลินบางชนิดมีความสามารถในการจับสารโดยเฉพาะ (ตัวขนส่งเฉพาะ)

เป็นไปได้ที่จะแยกโปรตีนในซีรั่มในเลือดออกเป็นอัลบูมินและโกลบูลินโดยการแยกเกลือออกโดยใช้ (NH 4) 2 SO 4 ในสารละลายอิ่มตัว อัลบูมินจะตกตะกอนเป็นเศษส่วนที่เบากว่า ในสารละลายกึ่งอิ่มตัว โกลบูลินจะตกตะกอน

วิธีการแยกโปรตีนในซีรั่มโดยอิเล็กโตรโฟรีซิสเริ่มแพร่หลายในคลินิก ในระหว่างการแยกอิเล็กโทรฟอเรติกของโปรตีนในซีรั่มในเลือดสามารถแยกแยะเศษส่วนได้ 5-7 ส่วน: ธรรมชาติและระดับของการเปลี่ยนแปลงของเศษส่วนโปรตีนของซีรั่มในเลือดภายใต้สภาวะทางพยาธิวิทยาต่างๆเป็นที่สนใจอย่างมากสำหรับวัตถุประสงค์ในการวินิจฉัย การลดลงของอัลบูมินนั้นเป็นผลมาจากการละเมิดการสังเคราะห์โดยมีการขาดวัสดุพลาสติกการละเมิดหน้าที่สังเคราะห์ของตับและความเสียหายของไต เนื้อหาของโกลบูลินเพิ่มขึ้นในระหว่างกระบวนการติดเชื้อเรื้อรัง

อิเล็กโทรโฟเรซิสของโปรตีนในซีรั่ม

โปรลามินและกลูเทลิน

นี่คือกลุ่มของโปรตีนจากพืชที่พบเฉพาะในกลูเตนของเมล็ดธัญพืช โดยทำหน้าที่เป็นโปรตีนสะสม คุณลักษณะเฉพาะของโปรลามินคือไม่ละลายในน้ำ สารละลายน้ำเกลือ และด่าง แต่จะละลายได้ในสารละลายเอธานอล 70% ในขณะที่โปรตีนอื่นๆ ทั้งหมดจะตกตะกอน โปรตีนที่มีการศึกษามากที่สุด ได้แก่ ไกลอาดิน (ข้าวสาลี) และซีอิน (ข้าวโพด) เป็นที่ยอมรับกันว่าโพรลามีนประกอบด้วยกรดกลูตามิก 20-25% และโพรลีน 10-15% โปรตีนเหล่านี้ เช่น ไกลอาดิน โดยปกติจะสลายตัวในมนุษย์ แต่บางครั้งเอนไซม์ที่สลายโปรตีนนี้อาจไม่ปรากฏตั้งแต่แรกเกิด จากนั้นโปรตีนนี้จะกลายเป็นผลิตภัณฑ์ที่สลายตัวซึ่งมีพิษ โรค celiac พัฒนา - แพ้โปรตีนจากพืช

กลูเทลินยังเป็นโปรตีนจากพืชที่ไม่ละลายในน้ำ สารละลายเกลือ และเอทานอล พวกมันละลายได้ในด่างอ่อน

โปรตีน.

โปรตีนของเนื้อเยื่อพยุง (กระดูก กระดูกอ่อน เส้นเอ็น เอ็น) เคราติน - โปรตีนของเส้นผม เขา กีบ คอลลาเจน - โปรตีนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน อีลาสติน - โปรตีนของเส้นใยยืดหยุ่น

โปรตีนเหล่านี้ทั้งหมดเป็นไฟบริลลาร์และไม่ถูกไฮโดรไลซ์ในทางเดินอาหาร ลำไส้. คอลลาเจนคิดเป็น 25-33% ของโปรตีนทั้งหมดในร่างกายมนุษย์ที่เป็นผู้ใหญ่ หรือ 6% ของน้ำหนักตัว สายเปปไทด์ของคอลลาเจนประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 1,000 ตัว ซึ่งกรดอะมิโนทุกๆ 3 ตัวคือไกลซีน 20% คือโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีน 10% คืออะลานีน เมื่อสร้างโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ โปรตีนนี้ไม่สามารถสร้างเอ-เอนริเก้ทั่วไปได้ เนื่องจากกรดอะมิโนโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีนสามารถสร้างพันธะไฮโดรเจนได้เพียงพันธะเดียวเท่านั้น ดังนั้นสายโซ่โพลีเปปไทด์ในบริเวณที่กรดอะมิโนเหล่านี้ตั้งอยู่จึงโค้งงอได้ง่ายเนื่องจากไม่ได้ยึดด้วยพันธะไฮโดรเจนที่สองตามปกติ

อีลาสติน –นี่คือองค์ประกอบโครงสร้างหลักของเส้นใยยืดหยุ่นซึ่งพบในเนื้อเยื่อที่มีความยืดหยุ่นสูง (หลอดเลือด เส้นเอ็น ปอด) คุณสมบัติยืดหยุ่นนั้นแสดงให้เห็นได้จากความสามารถในการขยายของเนื้อเยื่อเหล่านี้ได้สูงและการคืนรูปร่างและขนาดดั้งเดิมอย่างรวดเร็วหลังจากการถอดภาระออก อีลาสตินประกอบด้วยกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำจำนวนมาก (ไกลซีน, วาลีน, อะลานีน, ลิวซีน, โพรลีน)

โปรตีนเชิงซ้อน

โปรตีนเชิงซ้อน นอกเหนือจากโซ่โพลีเปปไทด์แล้ว ยังมีส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน (ขาเทียม) ซึ่งแสดงด้วยสารต่างๆ ขึ้นอยู่กับลักษณะทางเคมีของชิ้นส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน กลุ่มของโปรตีนเชิงซ้อนต่อไปนี้มีความโดดเด่น:

โครโมโปรตีน

คาร์โบไฮเดรต – โปรตีนเชิงซ้อน

ไขมัน - โปรตีนเชิงซ้อน

นิวคลีโอโปรตีน

ฟอสโฟโปรตีน

ขึ้นอยู่กับความแตกต่างในองค์ประกอบหรือรูปแบบ

โดยองค์ประกอบโปรตีนแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม:

โปรตีนเชิงเดี่ยว (โปรตีน) ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น โปรทามีนและฮิสโตนมีคุณสมบัติพื้นฐานและเป็นส่วนหนึ่งของนิวคลีโอโปรตีน ฮิสโตนมีส่วนร่วมในการควบคุมกิจกรรมจีโนม โปรลามินและกลูเทลินเป็นโปรตีนจากพืชที่ประกอบเป็นกลูเตนจำนวนมาก อัลบูมินและโกลบูลินเป็นโปรตีนจากสัตว์ ซีรั่มในเลือด นม ไข่ขาว และกล้ามเนื้อ อุดมไปด้วยสิ่งเหล่านี้

โปรตีนเชิงซ้อน (โปรตีน = โปรตีน) มีส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน - กลุ่มเทียม หากกลุ่มเทียมเป็นเม็ดสี (ฮีโมโกลบิน, ไซโตโครม) แสดงว่าสิ่งเหล่านี้คือโครโมโปรตีน โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับกรดนิวคลีอิกคือนิวคลีโอโปรตีน ไลโปโปรตีนเกี่ยวข้องกับไขมันบางชนิด ฟอสโฟโปรตีน - ประกอบด้วยโปรตีนและฟอสเฟตที่ไม่ละลายน้ำ มีหลายชนิดในนม ในระบบประสาทส่วนกลาง และไข่ปลา ไกลโคโปรตีนเกี่ยวข้องกับคาร์โบไฮเดรตและอนุพันธ์ของมัน Metalloproteins เป็นโปรตีนที่มีธาตุเหล็กที่ไม่ใช่ฮีมและยังสร้างโครงข่ายประสานกับอะตอมของโลหะในโปรตีนของเอนไซม์

โดดเด่นด้วยรูปร่าง

โปรตีนทรงกลมนั้นเป็นสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่พับแน่นซึ่งมีรูปร่างเป็นทรงกลม โครงสร้างตติยภูมิเป็นสิ่งสำคัญสำหรับพวกมัน ละลายได้ดีในน้ำในสารละลายกรด, เบส, เกลือเจือจาง โปรตีนทรงกลมทำหน้าที่แบบไดนามิก ตัวอย่างเช่น อินซูลิน โปรตีนในเลือด เอนไซม์

โปรตีนไฟบริลลาร์เป็นโมเลกุลของโครงสร้างทุติยภูมิ พวกมันถูกสร้างขึ้นจากสายโซ่เปปไทด์ที่ขนานกันและยืดออกค่อนข้างมาก รูปร่างยาว, รวมตัวกันเป็นมัด, ก่อตัวเป็นเส้นใย (เคราตินของเล็บ, ผม, ใยแมงมุม, ไหม, เอ็นคอลลาเจน) พวกเขาทำหน้าที่โครงสร้างส่วนใหญ่

หน้าที่ของโปรตีน:

การก่อสร้าง - โปรตีนมีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้างเซลล์และนอกเซลล์: เป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์, ขน, ผม, เส้นเอ็น, ผนังหลอดเลือด ฯลฯ

การขนส่ง - โปรตีนบางชนิดสามารถเกาะติดกับตัวเองได้ สารต่างๆและถ่ายโอน (ส่ง) พวกมันจากที่หนึ่งในเซลล์ไปยังอีกที่หนึ่งและไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะต่างๆ ของร่างกาย โปรตีนฮีโมโกลบินในเลือดจับออกซิเจนและขนส่งจากปอดไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะทั้งหมด จากนั้นจึงถ่ายโอนก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์ไปยังปอด องค์ประกอบของเยื่อหุ้มเซลล์ประกอบด้วยโปรตีนพิเศษที่ช่วยให้มั่นใจได้ถึงการถ่ายโอนสารและไอออนบางชนิดจากเซลล์และเข้าสู่เซลล์อย่างกระตือรือร้นและเลือกสรรอย่างเคร่งครัด - การแลกเปลี่ยนกับสภาพแวดล้อมภายนอกเกิดขึ้น

ฟังก์ชั่นด้านกฎระเบียบ - มีส่วนร่วมในการควบคุมการเผาผลาญ ฮอร์โมนส่งผลต่อการทำงานของเอนไซม์ ทำให้ช้าลงหรือเร็วขึ้น กระบวนการเผาผลาญเปลี่ยนการซึมผ่านของเยื่อหุ้มเซลล์ รักษาความเข้มข้นของสารในเลือดและเซลล์ให้คงที่ และมีส่วนร่วมในกระบวนการเจริญเติบโต ฮอร์โมนอินซูลินควบคุมระดับน้ำตาลในเลือดโดยเพิ่มการซึมผ่านของเยื่อหุ้มเซลล์ไปสู่กลูโคส ส่งเสริมการสังเคราะห์ไกลโคเจน และเพิ่มการสร้างไขมันจากคาร์โบไฮเดรต

ฟังก์ชั่นการป้องกัน = ภูมิคุ้มกัน ในการตอบสนองต่อการแทรกซึมของโปรตีนหรือจุลินทรีย์จากต่างประเทศ (แอนติเจน) เข้าสู่ร่างกายจะมีการสร้างโปรตีนชนิดพิเศษขึ้น - แอนติบอดีที่สามารถจับตัวและทำให้เป็นกลางได้ การสังเคราะห์อิมมูโนโกลบูลินเกิดขึ้นในเซลล์เม็ดเลือดขาว ไฟบริน ที่เกิดจากไฟบริโนเจน ช่วยห้ามเลือด

ฟังก์ชั่นมอเตอร์ โปรตีนที่หดตัวช่วยให้มั่นใจได้ถึงการเคลื่อนไหวของเซลล์และโครงสร้างภายในเซลล์: การก่อตัวของ pseudopodia, การกะพริบของ cilia, การเต้นของ flagella, การหดตัวของกล้ามเนื้อและการเคลื่อนไหวของใบในพืช

ฟังก์ชั่นสัญญาณ เยื่อหุ้มเซลล์ผิวประกอบด้วยโมเลกุลโปรตีนในตัวที่สามารถเปลี่ยนโครงสร้างตติยภูมิตามปัจจัยต่างๆ สภาพแวดล้อมภายนอก. นี่คือวิธีการรับสัญญาณจากสภาพแวดล้อมภายนอกและคำสั่งที่ถูกส่งไปยังเซลล์

ฟังก์ชั่นการจัดเก็บ สารบางชนิดอาจถูกสะสมในร่างกาย ตัวอย่างเช่น ในระหว่างการสลายฮีโมโกลบิน เหล็กจะไม่ถูกกำจัดออกจากร่างกาย แต่จะถูกเก็บไว้ในม้าม ก่อตัวเป็นองค์ประกอบเชิงซ้อนกับโปรตีนเฟอร์ริติน โปรตีนสำรอง ได้แก่ โปรตีนจากไข่และนม

ฟังก์ชั่นพลังงาน เมื่อโปรตีน 1 กรัมแตกตัวออกเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย จะมีการปล่อยโปรตีน 17.6 กิโลจูลออกมา การสลายจะเกิดขึ้นกับกรดอะมิโนก่อน จากนั้นจึงเกิดกับน้ำ แอมโมเนีย และคาร์บอนไดออกไซด์ อย่างไรก็ตาม โปรตีนจะถูกใช้เป็นแหล่งพลังงานเมื่อมีการใช้ไขมันและคาร์โบไฮเดรตจนหมด

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา การเร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีภายใต้อิทธิพลของโปรตีน - เอนไซม์

โภชนาการ บำรุงตัวอ่อน ระยะแรกพัฒนาและกักเก็บสารและไอออนที่มีคุณค่าทางชีวภาพ

ไขมัน

สารประกอบอินทรีย์กลุ่มใหญ่ที่เป็นอนุพันธ์ของกลีเซอรอลไตรไฮดริกแอลกอฮอล์และกรดไขมันสูง เนื่องจากโครงสร้างที่ไม่มีขั้วและไม่ชอบน้ำมีอิทธิพลเหนือโมเลกุลของมัน พวกมันจึงไม่ละลายในน้ำ แต่ละลายได้ในตัวทำละลายอินทรีย์

ง่าย - มีเพียงกรดอะมิโน (อัลบูมิน, โกลบูลิน, ฮิสโตน, โปรทามีน) โปรตีนเหล่านี้มีรายละเอียดลักษณะเฉพาะด้านล่าง

ซับซ้อน - นอกจากกรดอะมิโนแล้วยังมีส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนอีกด้วย (นิวคลีโอโปรตีน, ฟอสโฟโปรตีน, เมทัลโลโปรตีน, ไลโปโปรตีน, โครโมโปรตีน, ไกลโคโปรตีน) โปรตีนเหล่านี้มีรายละเอียดลักษณะเฉพาะด้านล่าง

การจำแนกประเภทของโปรตีนอย่างง่าย

โครงสร้างของโปรตีนอย่างง่ายแสดงโดยสายโซ่โพลีเปปไทด์เท่านั้น (อัลบูมิน, อินซูลิน) อย่างไรก็ตาม จำเป็นต้องเข้าใจว่าโปรตีนเชิงเดี่ยวหลายชนิด (เช่น อัลบูมิน) ไม่มีอยู่ในรูปแบบ "บริสุทธิ์" แต่จะเกี่ยวข้องกับสารที่ไม่ใช่โปรตีนบางชนิดเสมอ โปรตีนเหล่านี้จัดเป็นโปรตีนเชิงเดี่ยวเนื่องจากมีพันธะกับโปรตีนที่ไม่ใช่ -กลุ่มโปรตีนอ่อนแอ

เอ แอลบูมินส์

กลุ่มโปรตีนพลาสมาในเลือดที่มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 40 kDa มีคุณสมบัติเป็นกรดและมีประจุลบที่ pH ทางสรีรวิทยาเนื่องจาก มีกรดกลูตามิกอยู่มาก ดูดซับโมเลกุลที่มีขั้วและไม่ใช่ขั้วได้ง่าย และเป็นพาหะของสารหลายชนิดในเลือด โดยเฉพาะบิลิรูบินและกรดไขมัน

จี โลบูลินส์

กลุ่มของโปรตีนในพลาสมาในเลือดที่หลากหลายซึ่งมีน้ำหนักโมเลกุลสูงถึง 100 kDa มีสภาพเป็นกรดอ่อนหรือเป็นกลาง พวกมันมีน้ำน้อยเมื่อเทียบกับอัลบูมินพวกมันมีความเสถียรน้อยกว่าในสารละลายและตกตะกอนได้ง่ายกว่าซึ่งใช้ใน การวินิจฉัยทางคลินิกในตัวอย่าง “ตะกอน” (ไทมอล, เวลท์แมน) มักมีส่วนประกอบของคาร์โบไฮเดรต

ด้วยอิเล็กโตรโฟรีซิสแบบธรรมดา พวกมันจะถูกแบ่งออกเป็นเศษส่วนอย่างน้อย 4 ส่วน - α 1, α 2, β และ γ

เนื่องจากโกลบูลินมีโปรตีนหลายชนิด หน้าที่ของพวกมันจึงมีมากมาย α-globulins บางตัวมีฤทธิ์ต้านโปรตีเอสซึ่งช่วยปกป้องโปรตีนในเลือดจากการถูกทำลายก่อนวัยอันควรเช่น α 1 -antitrypsin, α 1 -แอนติไคโมทริปซินα 2 -มาโครโกลบูลิน โกลบูลินบางชนิดสามารถจับกับสารบางชนิดได้: ทรานสเฟอร์ริน (ตัวพาไอออนของเหล็ก), เซรูโลพลาสมิน (ประกอบด้วยไอออนทองแดง), ฮับโตโกล-

bin (ตัวขนส่งฮีโมโกลบิน), เฮโมเพกซิน (ตัวขนส่งธีม) γ-Globulins เป็นแอนติบอดีและให้การปกป้องภูมิคุ้มกันแก่ร่างกาย

จี อีสตันส์

ฮิสโตนเป็นโปรตีนในนิวเคลียร์ที่มีน้ำหนักประมาณ 24 kDa พวกมันมีคุณสมบัติพื้นฐานที่เด่นชัด ดังนั้นที่ค่า pH ทางสรีรวิทยา พวกมันจึงมีประจุบวกและจับกับกรดดีออกซีไรโบนิวคลีอิก (DNA) ฮิสโตนมี 5 ประเภท - อุดมไปด้วยไลซีนมาก (29%) ฮิสโตน H1, ฮิสโตนอื่นๆ H2a, H2b, H3, H4 นั้นอุดมไปด้วยไลซีนและอาร์จินีน (รวมมากถึง 25%)

อนุมูลของกรดอะมิโนในฮิสโตนสามารถเป็นเมทิลเลต, อะซิติเลตหรือฟอสโฟรีเลต สิ่งนี้จะเปลี่ยนประจุสุทธิและคุณสมบัติอื่น ๆ ของโปรตีน

ฮิสโตนสามารถจำแนกหน้าที่ได้สองอย่าง:

1. ควบคุมกิจกรรมของจีโนมและ

กล่าวคือรบกวนการถอดความ

2. โครงสร้าง – มีเสถียรภาพ

โครงสร้างเชิงพื้นที่

ดีเอ็นเอ.

ฮิสโตนก่อตัวเป็นนิวคลีโอโซม

– โครงสร้างแปดด้านประกอบด้วยฮิสโตน H2a, H2b, H3, H4 นิวคลีโอโซมเชื่อมต่อกันผ่านฮิสโตน H1 ด้วยโครงสร้างนี้ ทำให้ขนาด DNA ลดลงถึง 7 เท่า หัวข้อถัดไป

DNA ที่มีนิวคลีโอโซมจะพับเป็น superhelix และ "supersuperhelix" ดังนั้นฮิสโตนจึงเกี่ยวข้องกับการบรรจุ DNA ที่แน่นหนาระหว่างการสร้างโครโมโซม

พี โรตามีน

เหล่านี้เป็นโปรตีนที่มีน้ำหนักตั้งแต่ 4 kDa ถึง 12 kDa ในสิ่งมีชีวิตจำนวนหนึ่ง (ปลา) พวกมันใช้ทดแทนฮิสโตนและพบได้ในสเปิร์ม โดดเด่นด้วยเนื้อหาอาร์จินีนที่เพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว (มากถึง 80%) โปรทามีนมีอยู่ในเซลล์ที่ไม่สามารถแบ่งตัวได้ หน้าที่ของพวกมันก็มีโครงสร้างเช่นเดียวกับฮิสโตน

เค คอลลาเจน

โปรตีนไฟบริลลาร์ที่มีโครงสร้างเฉพาะตัว โดยทั่วไปประกอบด้วยโมโนแซ็กคาไรด์ (กาแลคโตส) และไดแซ็กคาไรด์ (กาแลคโตส-กลูโคส) ตกค้างที่เชื่อมต่อกับกลุ่ม OH ของไฮดรอกซีไลซีนบางชนิดตกค้าง มันเป็นพื้นฐานของสารระหว่างเซลล์ของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันของเส้นเอ็น กระดูก กระดูกอ่อน ผิวหนัง แต่แน่นอนว่ายังพบในเนื้อเยื่ออื่นด้วย

สายโซ่โพลีเปปไทด์ของคอลลาเจนประกอบด้วยกรดอะมิโน 1,000 ตัวและประกอบด้วยแฝดสามตัวที่ทำซ้ำได้ [Gly-A-B] โดยที่ A และ B คือกรดอะมิโนใดๆ ที่ไม่ใช่ไกลซีน นี่คืออะลานีนเป็นหลักโดยมีส่วนแบ่ง 11% ส่วนแบ่งของโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีนคือ 21% ดังนั้นกรดอะมิโนอื่นๆ จึงมีเพียง 33% เท่านั้น โครงสร้างของโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีนไม่อนุญาตให้มีการก่อตัวของโครงสร้างα-helical ด้วยเหตุนี้จึงเกิดเกลียวทางซ้ายขึ้นซึ่งมีกรดอะมิโนตกค้าง 3 ตัวต่อเทิร์น

โมเลกุลคอลลาเจนถูกสร้างขึ้นจากสายโพลีเปปไทด์ 3 สายที่ถักทอเข้าด้วยกันเป็นมัดหนาแน่น - โทรโปคอลลาเจน (ความยาว 300 นาโนเมตร เส้นผ่านศูนย์กลาง 1.6 นาโนเมตร) สายโซ่โพลีเปปไทด์เชื่อมโยงกันอย่างแน่นหนาผ่านกลุ่ม ε -อะมิโนของไลซีนที่ตกค้าง Tropocollagen สร้างเส้นใยคอลลาเจนขนาดใหญ่ที่มีเส้นผ่านศูนย์กลาง 10-300 นาโนเมตร การแบ่งตามขวางของไฟบริลเกิดจากการแทนที่ของโมเลกุลโทรโปคอลลาเจนที่สัมพันธ์กัน 1/4 ของความยาว

ในผิวหนัง เส้นไฟบริลก่อตัวเป็นเส้นใยที่ทอไม่สม่ำเสมอและมีความหนาแน่นสูง หนังสีแทนถือเป็นคอลลาเจนที่เกือบจะบริสุทธิ์

อี ลาสติน

โดยทั่วไปอีลาสตินมีโครงสร้างคล้ายกับคอลลาเจน ตั้งอยู่ในเอ็นซึ่งเป็นชั้นยืดหยุ่นของหลอดเลือด หน่วยโครงสร้างคือ tropoelastin โดยมีน้ำหนักโมเลกุล 72 kDa และมีกรดอะมิโนตกค้าง 800 ตัว ประกอบด้วยไลซีน วาลีน อะลานีน และไฮดรอกซีโพรลีนน้อยกว่ามาก การไม่มีโพรลีนทำให้เกิดบริเวณยืดหยุ่นของขดลวด

คุณลักษณะเฉพาะของอีลาสตินคือการมีโครงสร้างที่แปลกประหลาด - เดสโมซีนซึ่งมี 4 กลุ่มรวมโซ่โปรตีนเข้ากับระบบที่สามารถยืดออกได้ทุกทิศทาง

หมู่ α-อะมิโน และ หมู่ α-คาร์บอกซิล ของเดสโมซีนจะรวมอยู่ในการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ของโปรตีนตั้งแต่หนึ่งชนิดขึ้นไป

1. อัลบูมิน

โปรตีนทรงกลม,

น้ำหนักโมเลกุล 70,000,

ละลายได้ในน้ำ

เค็มด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต 100%

การสังเคราะห์ในตับ

หน้าที่ของอัลบูมิน

คลังโปรตีนในร่างกาย

การดูดซึม,

การป้องกันที่ไม่เฉพาะเจาะจง

การลำเลียงยา โลหะ คอเลสเตอรอล บิลิรูบิน เม็ดสีน้ำดี ฮอร์โมน

2. โกลบูลิน

โปรตีนทรงกลม,

น้ำหนักโมเลกุล 150,000 ดาลตัน

ละลายได้ในสารละลายน้ำเกลือ

มีหลายฝ่าย

เค็มด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต 50%

สังเคราะห์ในตับและบีลิมโฟไซต์

หน้าที่ของโกลบูลิน

เอนไซม์

การลำเลียงวิตามิน ฮอร์โมน โลหะ

การป้องกัน (ภูมิคุ้มกัน)

γ-โกลบูลินเป็นแอนติบอดี

3.ฮิสโตนส์

เชื่อมโยงกับดีเอ็นเอ

น้ำหนักโมเลกุล 20,000,

รวยด้วยลิซ, arg, gis,

มีประจุบวก

ปกป้อง DNA จากนิวคลีเอส

4.โปรตามีน

น้ำหนักโมเลกุล 5,000,

มีประจุบวก

เป็นส่วนประกอบโปรตีนของนิวคลีโอโปรตีน

5.โปรทีนอยด์

โปรตีนไฟบริลลาร์:

คอลลาเจน,

เคราติน

คอลลาเจน

หนึ่งในสามของโปรตีนทั้งหมดของร่างกายคือคอลลาเจนซึ่งเป็นโปรตีนหลักของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน

น้ำหนักโมเลกุลของคอลลาเจน 300,000 มีอยู่ใน:

กระจกตา,

องค์ประกอบของคอลลาเจน Amka: glycine - 30%, hydroxyproline - 15%,

โพรลีน - 5%

โรคที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์คอลลาเจนบกพร่อง

ความไม่สมบูรณ์ของการสร้างกระดูก

คอนโดรดิสเพลเซีย,

โป่งพองของหลอดเลือดแดงในครอบครัว

2. การเกิดออกซิเดชันของอนุมูลอิสระ แนวคิดเรื่องการเกิดออกซิเดชันของไขมัน

การออกซิเดชันของอนุมูลอิสระเป็นกระบวนการทางชีวเคมีที่สำคัญและมีหลายแง่มุมในการเปลี่ยนแปลงของออกซิเจน ไขมัน กรดนิวคลีอิก โปรตีน และสารประกอบอื่นๆ ภายใต้อิทธิพลของอนุมูลอิสระ และการเกิดออกซิเดชันของไขมัน (LPO) ก็เป็นหนึ่งในผลที่ตามมา อนุมูลอิสระ (FRs) เป็นสารประกอบที่มีอิเล็กตรอนที่ไม่มีคู่อยู่ในวงโคจรรอบนอกและมีปฏิกิริยาสูง SR หลักประกอบด้วยอนุมูลไอออนซูเปอร์ออกไซด์ ไนตริกออกไซด์ และ SR รองได้แก่ ไฮดรอกซิลเรดิคัล ซิงค์เล็ตออกซิเจน ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ และเปอร์รอกซิไนไตรท์ การก่อตัวของ SR มีความสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับการปรากฏตัวของอิเล็กตรอนอิสระในระหว่างการรบกวนของกระบวนการออกซิเดชั่นในห่วงโซ่ทางเดินหายใจ การเปลี่ยนแซนทีน และการสังเคราะห์ลิวโคไตรอีนและพรอสตาแกลนดิน ปฏิกิริยาเหล่านี้ขึ้นอยู่กับกิจกรรมของแซนทีนออกซิเดส, ดีไฮโดรโรเตตดีไฮโดรจีเนส, ไอซ์ออกซิเดส, โคเลสเตอรอลออกซิเดส และเอนไซม์ไซโตโครม P-450

เปอร์ออกไซด์เป็นสารที่ไม่เสถียรและสลายตัวอย่างรวดเร็ว หมู่ “OH” หรือหมู่คีโตปรากฏในไขมัน มีเอนไซม์เปอร์ออกซิเดชันสองชนิดในเนื้อเยื่อของมนุษย์และสัตว์: CYCLOOXYGENASE และ LIPOXYGENASE ในระหว่างการออกซิเดชันโดยมีส่วนร่วมของไซโคลออกซีเจเนส การเกิดปฏิกิริยาไซโคลไลเซชันจะเกิดขึ้นพร้อมกันกับการเกิดออกซิเดชัน ในระหว่างการกระทำของไลโปออกซีเจเนส การเกิดออกซิเดชันจะเกิดขึ้นโดยไม่มีการเกิดปฏิกิริยา

ตั๋ว 42

1. กรดอะมิโนเป็นหน่วยโครงสร้างของโปรตีน การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนตามโครงสร้างของอนุมูล กรดอะมิโนที่จำเป็นและทดแทนได้ ความสำคัญของกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อร่างกาย

การจำแนกประเภทของ AMK ขึ้นอยู่กับความสามารถในการโต้ตอบกับน้ำที่ค่า Ph ทางสรีรวิทยา AMC มี 5 คลาส:

1.กลุ่ม R ที่ไม่มีขั้ว

ไอโซลิวซีน

2. กลุ่ม R ที่ไม่มีประจุ

เมไทโอนีน

แอสพาราจีน

กลูตามีน

3.กลุ่ม R อะโรมาติก

ฟีนิลอะลานีน

ทริปโตเฟน

4. กลุ่ม R ที่มีประจุลบ

กรดแอสปาร์ติก

กรดกลูตามิก

5. กลุ่ม R ที่มีประจุบวก

ฮิสติดีน

10 AmA ไม่ได้สังเคราะห์ขึ้นในร่างกาย จึงถูกเรียกว่าจำเป็น: อาร์จินีน, วาลีน, ฮิสทิดีน, ไอโซลิวซีน, ลิวซีน, ไลซีน, เมไทโอนีน, ไตรโอนีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีน

ความจำเป็นที่ขาดไม่ได้ของ AMK สำหรับการเจริญเติบโตและการพัฒนาของสัตว์และมนุษย์นั้นอธิบายได้จากการขาดความสามารถของเซลล์ในการสังเคราะห์โครงกระดูกคาร์บอนของ AMK ที่จำเป็นเนื่องจากกระบวนการของการแยกอนุพันธ์ของคีโตที่เกี่ยวข้องนั้นดำเนินการค่อนข้างง่ายผ่านการปนเปื้อน ปฏิกิริยา. ดังนั้นเพื่อให้แน่ใจว่ามนุษย์จะมีชีวิตเป็นปกติ AMK ทั้ง 10 ประการนี้จึงต้องมาจากอาหาร

การยกเว้น BUN ที่จำเป็นใดๆ ออกจากส่วนผสมอาหารจะมาพร้อมกับการพัฒนาความสมดุลของไนโตรเจนที่เป็นลบ ความอ่อนเพลีย การชะลอการเจริญเติบโต และความผิดปกติ ระบบประสาทและอื่น ๆ.

ค่าของ BUN ที่จำเป็นที่จำเป็นสำหรับการเจริญเติบโตที่เหมาะสมที่สุด สัมพันธ์กับทริปโตเฟน ซึ่งถือเป็นหนึ่ง: ไลซีน 5, ลิวซีน 4, วาลีน 3.5, ฟีนิลอะลานีน 3.5, เมไทโอนีน 3, ไอโซลิวซีน 2.5, ทรีโอนีน 2.5, ฮิสทิดีน 2, อาร์จินีน 1

การขาดหรือขาดของวาลีนและไลซีนหมายถึงการหยุดการเติบโต

การขาด AMK ที่จำเป็นในอาหารทำให้การดูดซึม AMA อื่นๆ ไม่สมบูรณ์

รูปแบบการขนส่งของไขมัน บทบาทของไลโปโปรตีนต่อการเผาผลาญคอเลสเตอรอล

ไคโลไมครอน:

หน้าที่: ขนส่ง TAG ภายนอกจากลำไส้ผ่านทางน้ำเหลืองเข้าสู่กระแสเลือด จากนั้นเข้าสู่ปอดและคลังไขมัน

สถานที่ก่อตัว: ในเยื่อบุผิวของลำไส้เล็ก

ฟังก์ชั่น: ขนส่งแท็กภายนอก

สถานที่ก่อตัว: ในตับและเนื้อเยื่อบุผิวในลำไส้

หน้าที่: การขนส่งคอเลสเตอรอลและเอสเทอร์จากตับไปยังเนื้อเยื่อส่วนปลาย

สถานที่เกิด: ในพลาสมาในเลือด

หน้าที่: การขนส่งคอเลสเตอรอลจากเนื้อเยื่อส่วนปลายไปยังตับ

สถานที่เกิด: ในตับ

บทบาททางชีวภาพของยา

TG ภายนอกจะถูกส่งไปยังเซลล์ส่วนปลายเพื่อตอบสนองความต้องการพลังงาน และคอเลสเตอรอลภายในจะถูกส่งไปยังการสังเคราะห์ทางชีวภาพของเมมเบรน

กรดอะมิโนที่จำเป็นและจำเป็นตามเงื่อนไขที่สามารถทดแทนได้ กรดอะมิโนคีโตพลาสติกและกลูโคพลาสติก สระน้ำกรดอะมิโน วิธีเติมและใช้งาน การสังเคราะห์กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นทางชีวภาพ

AMK ที่ไม่สามารถถูกแทนที่ได้: Val, Ile, Lei, Liz, Met, Tre, Tri, Fen

AMK แบบกึ่งเปลี่ยนได้: His และ Arg

อัตราการสังเคราะห์ไม่เพียงพอที่จะรับประกันการเจริญเติบโตของร่างกายในวัยเด็ก

การยกเว้น AMK ออกจากอาหารจะมาพร้อมกับการพัฒนาความสมดุลของไนโตรเจนที่เป็นลบ ความอ่อนเพลีย การชะลอการเจริญเติบโต และความผิดปกติของระบบประสาท

ในกรณีที่ไม่มีเขา Arg - โรคโลหิตจาง

ในกรณีที่ไม่มีสาม – ต้อกระจก

ในกรณีที่ไม่มีลิซ - โรคฟันผุการชะลอการเจริญเติบโต

ในกรณีที่ไม่มียา ตับก็จะทนทุกข์ทรมาน

Ketogenic AMKs ผลิตสารคีโตน

ไกลโคเจน ABA สามารถแปลงเป็นกลูโคสได้

สระน้ำกรดอะมิโน

2/3 ของสระเป็นแหล่งน้ำภายนอก

1/3 ของสระถูกเติมจากอาหาร

สระ BUN ฟรีของร่างกายคือประมาณ 35 กรัม

คาร์โบไฮเดรต

เปปไทด์ (กลูตาไธโอน, แอนซีรีน, ไอโอดีน ฯลฯ )

AMK อื่นๆ

พอร์ไฟริน (ฮีม, Hb, ไซโตโครม ฯลฯ)

นิโคทานาไมด์, NAD

อนุพันธ์ของกรดอะมิโนที่มีการทำงานของฮอร์โมน (คาเทโคลามีน, ไทรอกซีน ฯลฯ)

เอมีนทางชีวภาพ

เมลามีน

กรดคีโต (กรดไฮดรอกซี CO2 + H2O

พิวรีน, ไพริมิดีน

ยูเรีย

การสังเคราะห์ทางชีวภาพของ AMA ที่ไม่จำเป็น

Ala, Glu, Asp เป็น AMK หลัก

เส้นทางการสังเคราะห์:

อะมิเนชันลดลง

การปนเปื้อน

กลูตามีนถูกสังเคราะห์จากกลูตามีนโดยการกระทำของกลูตามีนซินเทเทส

แอสพาราจีนถูกสังเคราะห์จากงูเห่าและกลูตามีน

Glycine ถูกสังเคราะห์จากซีรีน

ซีรีนเกิดจาก 3-ฟอสโฟกลีเซอเรต

โพรลีนเกิดจากกลูตาเมต

อาร์จินีนถูกสังเคราะห์ขึ้นในวัฏจักรออร์นิทีน

ฮิสติดีนสังเคราะห์จาก ATP และไรโบส

ไทโรซีนเกิดจากฟีนิลอะลานีน

ซีสเตอีนถูกสังเคราะห์จากเมไทโอนีนและซีรีน

2. การแลกเปลี่ยนแคลเซียมและฟอสฟอรัสในร่างกายมนุษย์ ควบคุมการเผาผลาญ

แคลเซียม

ในร่างกายของผู้ใหญ่

มีแคลเซียม 1.2 กิโลกรัม

99% ของปริมาณแคลเซียมทั้งหมดพบได้ในกระดูก:

แคลเซียมฟอสเฟต 85%

10% - แคลเซียมคาร์บอเนต

5% - แคลเซียมซิเตรตและแคลเซียมแลคเตต

พลาสมาในเลือดประกอบด้วยแคลเซียม 2.25-2.75 มิลลิโมล/ลิตร:

50% - แคลเซียมแตกตัวเป็นไอออน

แคลเซียม 40% จับกับโปรตีน

เกลือแคลเซียม 10%

ความต้องการรายวันคือแคลเซียม 1.3-1.4 กรัม ระหว่างตั้งครรภ์และให้นมบุตร - 2 กรัม/วัน

แหล่งอาหาร:

การดูดซึมแคลเซียม

เกิดขึ้นใน ลำไส้เล็กด้วยการมีส่วนร่วมของแคลซิไตรออล

ขึ้นอยู่กับอัตราส่วนของฟอสฟอรัสและแคลเซียมในอาหาร อัตราส่วนที่เหมาะสมที่สุดสำหรับ

การดูดซึมร่วม 1:1-1.5 พบได้ในนม

ส่งเสริมการดูดซึมแคลเซียม:

วิตามินดี,

กรดน้ำดี

กรดไขมันยับยั้งการดูดซึมแคลเซียม

บทบาททางชีวภาพของแคลเซียม

ในเนื้อเยื่อกระดูกและฟัน แคลเซียมพบอยู่ในรูปของไฮดรอกซีอะพาไทต์ Ca10(PO4)6(OH)2

ผู้ส่งสารรองในการส่งสัญญาณกฎระเบียบ

ส่งผลต่อการทำงานของหัวใจ

ปัจจัยการแข็งตัวของเลือด

มีส่วนร่วมในกระบวนการกระตุ้นประสาทและกล้ามเนื้อ

ตัวกระตุ้นเอนไซม์ (ไลเปส, โปรตีนไคเนส),

ส่งผลต่อการซึมผ่านของเยื่อหุ้มเซลล์

ฟอสฟอรัส

ร่างกายมนุษย์ที่โตเต็มวัยมีฟอสฟอรัส 1 กิโลกรัม

90% ของฟอสฟอรัสพบได้ในเนื้อเยื่อกระดูก:

เป็นแคลเซียมฟอสเฟต (2/3)

สารประกอบที่ละลายน้ำได้ (1/3)

8-9% - ภายในเซลล์

1% - ในของเหลวนอกเซลล์

พลาสมาในเลือดมีฟอสฟอรัส 0.6-1.2 มิลลิโมล/ลิตร

(ในเด็กมากกว่า 3-4 เท่า) ในรูปแบบ:

• ในองค์ประกอบของฟอสโฟลิพิด

  กรดนิวคลีอิก,

ความต้องการรายวันคือฟอสฟอรัส 2 กรัม

แหล่งอาหาร:

ปลาทะเล

บทบาททางชีวภาพของฟอสฟอรัส

รวมอยู่ด้วย:

เนื้อเยื่อกระดูก

ฟอสโฟลิปิด,

ฟอสโฟโปรตีน,

โคเอ็นไซม์,

กรดนิวคลีอิก,

• ระบบบัฟเฟอร์ของพลาสมาและของเหลวในเนื้อเยื่อ

การควบคุมการเผาผลาญฟอสฟอรัส-แคลเซียม

ควบคุมการแลกเปลี่ยนแคลเซียมและฟอสฟอรัส:

ฮอร์โมนพาราไธรอยด์

แคลซิไตรออล

แคลซิโทนิน

พาโรติน่า

อวัยวะเป้าหมาย:

กระดูก,

• ลำไส้

ฮอร์โมนโซมาโตโทรปิก

ส่งเสริมการเจริญเติบโตของโครงกระดูก

เพิ่มการสังเคราะห์คอลลาเจน

กระตุ้นการสังเคราะห์ DNA และ RNA

Parotins เป็นฮอร์โมนของต่อมน้ำลาย

ส่งเสริมการสร้างแร่ฟัน

ทำให้เกิดการสะสมของสารประกอบฟอสฟอรัส-แคลเซียม

แคลซิโทนิน

32 กรดอะมิโนเปปไทด์

หลั่งจากเซลล์ไทรอยด์

เป้าหมายของแคลซิโทนินคือเนื้อเยื่อกระดูก

Calcitonin ส่งเสริม:

การสะสมของแคลเซียมและฟอสฟอรัสในกระดูก

อันเป็นผลมาจากการทำงานของเซลล์สร้างกระดูก

การปราบปรามการสลายของกระดูก

(สารยับยั้งการสร้างกระดูก)

เมื่อแคลซิโทนินออกฤทธิ์ ความเข้มข้นของแคลเซียมในเลือดจะลดลงและเพิ่มในกระดูก

ตั๋ว 44

1. การจำแนกประเภทของเอนไซม์ ลักษณะทั่วไปของไอโซเมอเรสและลิเกส โคเอ็นไซม์ของปฏิกิริยาไอโซเมอเรสและลิเกส

การจำแนกประเภทขึ้นอยู่กับประเภทของปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยา:

Oxidoreductases กระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์

ทรานสเฟอร์เรสเป็นปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับการถ่ายโอนกลุ่ม

ไฮโดรเลส - ความแตกแยกไฮโดรไลติกของพันธะ CC, CN, CS ด้วยการเติมน้ำบริเวณจุดแตกหัก

ไลเอสเป็นปฏิกิริยาการแตกแยกแบบไม่ไฮโดรไลติกที่มีการก่อตัวของพันธะคู่ ซึ่งเป็นปฏิกิริยาการสังเคราะห์แบบย้อนกลับบางชนิด

ไอโซเมอร์คือการถ่ายโอนหมู่ภายในโมเลกุลเพื่อสร้างไอโซเมอร์

ไลกาส:

ไลกาเซสกระตุ้นการรวมตัวของโมเลกุลทั้งสองควบคู่ไปกับการแตกของพันธะไพโรฟอสเฟตของ ATP

ในระหว่างปฏิกิริยาจะก่อตัวขึ้น พันธบัตร C-O, C-S, C-N, C-C.

คลาสย่อยถูกกำหนดโดยประเภทของการเชื่อมต่อที่ถูกสังเคราะห์

ตัวอย่างของ ligases: กลูตามีนสังเคราะห์

อะซิติลโคเอ คาร์บอกซิเลส

ไอโซเมอร์จะกระตุ้นการเปลี่ยนแปลงของไอโซเมอร์:

ซิส-ทรานส์ไอโซเมอเรส

• ไอโซเมอเรสไตรโอสฟอสเฟตกระตุ้นการเปลี่ยนแปลงของอัลโดสและคีโตส

  คลาสย่อยถูกกำหนดโดยธรรมชาติของการแปลงไอโซเมอร์

  คลาสย่อยระบุประเภทของปฏิกิริยาไอโซเมอไรเซชัน

2. ไนโตรเจนในเลือดตกค้าง ค่าวินิจฉัยเพื่อกำหนดส่วนประกอบของไนโตรเจนที่ตกค้าง ภาวะน้ำตาลในเลือดสูง สาเหตุ ประเภท

ไนโตรเจนตกค้าง ไนโตรเจนตกค้างคือผลรวมของไนโตรเจนของสารที่มีไนโตรเจนที่ไม่ใช่โปรตีนทั้งหมดในเลือด ปกติคือ 14-28 มิลลิโมล/ลิตร 1. เมตาบอไลต์: 1.1. กรดอะมิโน (25%); 1.2. ครีเอทีน (5%); 1.3. โพลีเปปไทด์, นิวคลีโอไทด์ (มากถึง 3.5%) 2. ผลิตภัณฑ์ไนโตรเจนขั้นสุดท้าย: 2.1. ยูเรีย (50%); 2.2. กรดยูริก (4%); 2.3. ครีเอตินีน (2.5%); 2.4. อินเดียน, แอมโมเนีย ภาวะน้ำตาลในเลือดสูง (azotemia) เหตุผล: 1) ปัจจัยการผลิต - เนื่องจากการสลายโปรตีนและปริมาณ AA ที่เพิ่มขึ้นในองค์ประกอบของไนโตรเจนที่ตกค้าง การเพิ่มขึ้นของกรดอะมิโน - ภาวะน้ำตาลในเลือดสูง - ในระหว่างการอดอาหาร, โรคที่ทำให้ร่างกายอ่อนแอ, การทำงานของต่อมไทรอยด์มากเกินไป 2) ปัจจัยการกักเก็บ - การกักเก็บของเสียไนโตรเจนในร่างกายเนื่องจากการทำงานของไตบกพร่อง ตัวอย่างเช่น ยูเรียที่เพิ่มขึ้น ครีเอตินีนเพิ่มขึ้น (ครีเอตินีนจะถูกกรองเท่านั้น แต่จะไม่ถูกดูดซึมกลับคืน) เมื่อกรดนิวคลีอิกสลายอย่างรุนแรง โรคเกาต์จะเพิ่มกรดยูริก ด้วยพยาธิสภาพของกล้ามเนื้อครีเอทีนจะเพิ่มขึ้น

3. การตรวจทางคลินิกของผู้ป่วยอายุ 40 ปี พบว่ามีคอเลสเตอรอลรวมในเลือดเพิ่มขึ้น ผู้ป่วยสามารถถือว่ามีสุขภาพดีได้หรือไม่? ควรศึกษาเนื้อหาองค์ประกอบใดของการเผาผลาญไขมันในเลือดของผู้ป่วยรายนี้