การแข็งตัวของเลือด (coagulation) และประเภทของการแข็งตัวของโปรตีนทรงกลม วิธีการแข็งตัวของโปรตีนเกิดขึ้นภายใต้สภาวะใด การสั่น

การแข็งตัว(ตั้งแต่ lat. การแข็งตัว- การแข็งตัว, การทำให้หนาขึ้น), การยึดเกาะของอนุภาคของระบบคอลลอยด์ในระหว่างการชนกันในกระบวนการเคลื่อนที่ด้วยความร้อน (บราวเนียน), การผสมหรือการเคลื่อนที่แบบกำหนดทิศทางในสนามแรงภายนอก

การแข็งตัวของเลือด- นี่เป็นขั้นตอนที่สำคัญที่สุดของระบบห้ามเลือดซึ่งมีหน้าที่หยุดเลือดในกรณีที่เกิดความเสียหาย ระบบหลอดเลือดร่างกาย. การรวมกันของปัจจัยการแข็งตัวของเลือดที่มีปฏิสัมพันธ์กันในลักษณะที่ซับซ้อนมากทำให้เกิดระบบการแข็งตัวของเลือด

การแข็งตัวของเลือดนำหน้าด้วยระยะปฐมภูมิ การแข็งตัวของหลอดเลือดและเกล็ดเลือด- การห้ามเลือดขั้นต้นนี้เกือบทั้งหมดเกิดจากการหดตัวของหลอดเลือดและการบดเคี้ยวของเกล็ดเลือดที่รวมตัวในบริเวณที่เกิดความเสียหายต่อผนังหลอดเลือด เวลาลักษณะเฉพาะของการแข็งตัวของเลือดปฐมภูมิใน คนที่มีสุขภาพดีคือ 1-3 นาที จริงๆแล้วการแข็งตัวของเลือด (การแข็งตัวของเลือด, การแข็งตัวของเลือด, การแข็งตัวของเลือดในพลาสมา, การแข็งตัวของเลือดทุติยภูมิ)เป็นกระบวนการทางชีววิทยาที่ซับซ้อนของการก่อตัวของเส้นใยโปรตีนไฟบรินในเลือด ซึ่งเกิดปฏิกิริยาโพลีเมอร์และก่อตัวเป็นลิ่มเลือด ส่งผลให้เลือดสูญเสียความลื่นไหล ทำให้ได้ความคงตัวที่แสนวิเศษ การแข็งตัวของเลือดในคนที่มีสุขภาพแข็งแรงเกิดขึ้นเฉพาะบริเวณบริเวณที่เกิดเกล็ดเลือดหลัก เวลาปกติในการก่อตัวของก้อนไฟบรินคือประมาณ 10 นาที การแข็งตัวของเลือดเป็นกระบวนการของเอนไซม์

การแข็งตัว (การแข็งตัว)- กระบวนการที่เกิดขึ้นเองซึ่งเป็นไปตามกฎของอุณหพลศาสตร์เป็นผลมาจากความปรารถนาของระบบที่จะเปลี่ยนไปสู่สถานะที่มีพลังงานอิสระต่ำกว่า อย่างไรก็ตาม การเปลี่ยนแปลงดังกล่าวเป็นเรื่องยากและบางครั้งก็เป็นไปไม่ได้ในทางปฏิบัติหากระบบมีความเสถียรโดยรวม กล่าวคือ สามารถต้านทานการขยายตัวได้ (การรวมตัว)อนุภาค ป้องกันจาก การแข็งตัว (การแข็งตัว)ในกรณีนี้อาจมีประจุไฟฟ้าและ (หรือ) ชั้นการดูดซับ-ตัวทำละลายบนพื้นผิวของอนุภาค ซึ่งทำให้อนุภาคไม่สามารถเข้าใกล้ได้ ความคงตัวของการรวมกลุ่มสามารถถูกรบกวนได้ ตัวอย่างเช่น โดยการเพิ่มอุณหภูมิ (เทอร์โมแข็งตัวของเลือด) การกวนหรือการเขย่า หรือการแนะนำของสารที่จับตัวเป็นก้อน (สารตกตะกอน)และอิทธิพลภายนอกประเภทอื่นต่อระบบ ความเข้มข้นขั้นต่ำของสารที่ให้อิเล็กโทรไลต์หรือไม่ใช่อิเล็กโทรไลต์ที่เป็นสาเหตุ การแข็งตัว (การแข็งตัว)ในระบบที่มีตัวกลางในการกระจายตัวของของเหลว เรียกว่าเกณฑ์การแข็งตัวของเลือด การเกาะติดกันของอนุภาคที่เป็นเนื้อเดียวกันเรียกว่า การแข็งตัวของเลือดและต่างกัน - การแข็งตัวของเลือดหรือ การปรับตัว.

ผู้ก่อตั้งทฤษฎีการแข็งตัวของเลือดสมัยใหม่คือ อเล็กซานเดอร์ ชมิดต์- ในการวิจัยทางวิทยาศาสตร์ในศตวรรษที่ 21 มีพื้นฐานมาจาก ศูนย์วิจัยโลหิตวิทยาภายใต้การดูแลของ F. I. Ataullakhanovaแสดงให้เห็นอย่างชัดเจนว่าการแข็งตัวของเลือดเป็นกระบวนการคลื่นอัตโนมัติทั่วไปซึ่งผลกระทบของหน่วยความจำแบบแยกไปสองทางมีบทบาทสำคัญ

การรวมตัว (การแข็งตัวหรือการแข็งตัวของโปรตีน) คือปฏิกิริยาของโมเลกุลโปรตีนที่ถูกทำลายซึ่งมาพร้อมกับการก่อตัวของอนุภาคขนาดใหญ่ ภายนอกสิ่งนี้จะแสดงออกมาแตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับความเข้มข้นและสถานะคอลลอยด์ของโปรตีนในสารละลาย ดังนั้นในสารละลายที่มีความเข้มข้นต่ำ (มากถึง 1%) โปรตีนที่จับตัวเป็นก้อนจะเกิดเป็นเกล็ด (โฟมบนพื้นผิวของน้ำซุป) ในสารละลายโปรตีนที่มีความเข้มข้นมากขึ้น (ไข่ขาว) ในระหว่างการทำให้เสียสภาพจะเกิดเจลต่อเนื่องขึ้นเพื่อกักเก็บน้ำทั้งหมดที่มีอยู่ในระบบคอลลอยด์ โปรตีนซึ่งเป็นเจลที่ได้รับน้ำไม่มากก็น้อย (โปรตีนของกล้ามเนื้อของเนื้อสัตว์, สัตว์ปีก, ปลา, โปรตีนของธัญพืช, พืชตระกูลถั่ว, แป้งหลังการให้น้ำ ฯลฯ ) จะมีความหนาแน่นมากขึ้นในระหว่างการทำให้เสียสภาพและการขาดน้ำเกิดขึ้นจากการแยกของเหลวออกสู่สิ่งแวดล้อม . ตามกฎแล้วเจลโปรตีนที่ได้รับความร้อนจะมีปริมาตร น้ำหนัก ความแข็งแรงเชิงกลและความยืดหยุ่นที่น้อยกว่าเมื่อเปรียบเทียบกับเจลดั้งเดิมของโปรตีนพื้นเมือง (ธรรมชาติ) อัตราการรวมตัวของโซลโปรตีนขึ้นอยู่กับ pH โปรตีนมีความคงตัวน้อยกว่าเมื่ออยู่ใกล้จุดไอโซอิเล็กทริก เพื่อปรับปรุงคุณภาพของอาหารและผลิตภัณฑ์ทำอาหารจึงมีการใช้การเปลี่ยนแปลงโดยตรงในปฏิกิริยาของสภาพแวดล้อมอย่างกว้างขวาง ดังนั้นเมื่อหมักเนื้อสัตว์ สัตว์ปีก ปลา ก่อนทอด เพิ่ม กรดมะนาวหรือไวน์ขาวแห้งเมื่อล่าปลาและไก่ การใช้มะเขือเทศบดเมื่อตุ๋นเนื้อสัตว์ ฯลฯ สร้างสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดโดยมีค่า pH ต่ำกว่าจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนในผลิตภัณฑ์อย่างมาก เนื่องจากโปรตีนขาดน้ำน้อยลง ผลิตภัณฑ์จึงมีความฉ่ำมากขึ้น นำเนื้อที่เตรียมไว้ใส่ลงไป น้ำร้อน(ต่อเนื้อ 1 กิโลกรัม ต่อน้ำ 1-1.5 ลิตร) แล้วปรุงโดยไม่ต้องต้ม (97-98C) จนสุก โดยใช้เข็มเชฟ ควรเข้าไปในเนื้อที่ปรุงสุกได้ง่ายและน้ำที่ปล่อยออกมาควรไม่มีสี เพื่อปรับปรุงรสชาติและกลิ่นหอมของเนื้อสัตว์ ให้ใส่รากและหัวหอมลงในน้ำระหว่างปรุงอาหาร เติมเกลือและเครื่องเทศลงในน้ำซุป 15-20 นาทีก่อนที่เนื้อจะพร้อม ใบกระวาน 5 นาทีก่อน โดยเฉลี่ยเวลาทำอาหารคือ: เนื้อวัว - 2-2.5 ชั่วโมง, เนื้อแกะ - 1-1.5, เนื้อหมู - 2.2.5, เนื้อลูกวัว - 1.5 ชั่วโมง เนื้อต้มหั่นเป็นชิ้น ๆ 1-2 ชิ้นต่อมื้อเทในปริมาณเล็กน้อย ของน้ำซุปนำไปต้มและเก็บในน้ำซุปจนพักร้อน (แต่ไม่เกิน 3 ชั่วโมง) ที่อุณหภูมิ 50-60C

ระบบการแข็งตัวประกอบด้วย เอนไซม์การแข็งตัวของโปรตีนที่ไม่ใช่เอนไซม์ ปัจจัยร่วมและ สารยับยั้งการแข็งตัว จุดประสงค์ของระบบนี้คือการสร้างเอนไซม์ทรอมบิน ซึ่งมีหน้าที่ในการเปลี่ยนไฟบริโนเจนเป็นไฟบริน

ปัจจัยการแข็งตัวของเลือด

1. เอนไซม์คือซีรีนโปรตีเอส (ยกเว้นแฟคเตอร์ XIII):

• ปัจจัย II - โปรทรอมบิน
• ปัจจัยที่ 7 – โปรคอนเวอร์ติน
• ปัจจัย IX - antihemophilic globulin B หรือปัจจัยคริสต์มาส
• ปัจจัย X - ปัจจัยสจ๊วต-พราวเวอร์
• ปัจจัย XI - antihemophilic globulin C หรือปัจจัย Rosenthal
• ปัจจัย XIII - ปัจจัยการรักษาเสถียรภาพของไฟบรินหรือปัจจัย Lucky-Lorand

2. โปรตีนโคแฟคเตอร์ซึ่งไม่มีฤทธิ์โปรตีโอไลติก บทบาทของโปรตีนเหล่านี้คือการจับและรักษาปัจจัยของเอนไซม์บนเยื่อหุ้มเกล็ดเลือด:

• แฟคเตอร์ V – โปรแอคเซเลอริน เป็นโคแฟคเตอร์ของแฟคเตอร์ Xa
• แฟคเตอร์ VIII – แอนติฮีโมฟิลิกโกลบูลิน A เป็นโคแฟคเตอร์ของแฟคเตอร์ IXa
• ปัจจัยของฟอน วิลเลแบรนด์
• ไคนิโนเจนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูง (HMK, ปัจจัยฟิตซ์เจอรัลด์-ฟลูเกอร์) – โคแฟกเตอร์ f.XII และตัวรับพรีคาลลิกไครน์ จะต้องจำไว้ว่าตามทฤษฎีเซลล์ใหม่โปรตีนเหล่านี้อยู่ในระบบละลายลิ่มเลือด

3. โปรตีนโครงสร้างของการเกิดก้อนลิ่มเลือด - ปัจจัย I ( ไฟบริโนเจน).

ทรอมบิน (ปัจจัย II)

Thrombin ซึ่งเป็นเอนไซม์สำคัญในการห้ามเลือดคือ ซีรีนโปรตีเอส- ในตับเมื่อมีส่วนร่วมของวิตามินเคการสังเคราะห์สารตั้งต้นที่ไม่ใช้งานเกิดขึ้น - โปรทรอมบินซึ่งต่อมาจะหมุนเวียนอยู่ในพลาสมา ในพลาสมาในเลือด การเปลี่ยนโปรทรอมบินเป็นทรอมบินเกิดขึ้นโดยตรงภายใต้อิทธิพลของแฟกเตอร์ Xa (ร่วมกับ Va)

หน้าที่ของทรอมบินในการห้ามเลือด

ในโซนการแข็งตัว:

• การเปลี่ยนไฟบริโนเจนให้เป็น ไฟบริน-โมโนเมอร์
• การเปิดใช้งาน ปัจจัยการรักษาเสถียรภาพของไฟบริน(รูปแบบ XIII, ทรานส์กลูตามิเนส),
• การเร่งการแข็งตัวผ่านการกระตุ้นปัจจัย V, VIII, IX, XI ( ข้อเสนอแนะในเชิงบวก),
• การเปิดใช้งาน เกล็ดเลือด(การหลั่งของเม็ด)
• ร่วมกับ ทรอมโบโมดูลิน(ในปริมาณความเข้มข้นสูง) จะเริ่มทำงาน ทาฟี (สารยับยั้งการละลายลิ่มเลือดที่กระตุ้นการทำงานของ thrombin),
• การกระตุ้นเซลล์กล้ามเนื้อเรียบ
• การกระตุ้นเม็ดโลหิตขาว chemotaxis

ออกจากโซนการแข็งตัว

• ร่วมกับ ทรอมโบโมดูลินเปิดใช้งาน โปรตีนซี,
• กระตุ้นการหลั่งจากเซลล์บุผนังหลอดเลือด พรอสตาไซคลินและ ที-พีเอ.

ไฟบริโนเจน (ปัจจัย I)

ไฟบริโนเจน(ปัจจัย I) เป็นโปรตีนหลายองค์ประกอบขนาดใหญ่ที่ประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์สามคู่ - Aα, Bβ, γγ เชื่อมต่อกันด้วยสะพานซัลไฟด์ โครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลไฟบริโนเจนคือ E-domain ส่วนกลางและ D-domain ส่วนต่อพ่วง 2 อัน α-และ β-chains ที่ N-terminus มีโครงสร้างทรงกลม - ไฟบริโนเปปไทด์ A และ B(FP-A และ FP-B) ซึ่งปิดตำแหน่งเสริมในไฟบริโนเจนและไม่อนุญาตให้โมเลกุลนี้เกิดปฏิกิริยาโพลีเมอร์

โครงสร้างของไฟบริโนเจน

การสังเคราะห์ไฟบริโนเจนไม่ได้ขึ้นอยู่กับวิตามินเคและเกิดขึ้นในตับและในเซลล์ RPE ไฟบริโนเจนบางชนิดถูกสังเคราะห์ในเมกะคาริโอไซต์และเกล็ดเลือด การเปลี่ยนไฟบริโนเจนเป็นไฟบรินเกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของทรอมบิน

ปัจจัยการรักษาเสถียรภาพของไฟบริน

ปัจจัยการรักษาเสถียรภาพของไฟบริน(แฟคเตอร์ XIII) อยู่ในตระกูลเอนไซม์ทรานส์กลูตามิเนส มันถูกสังเคราะห์ในตับและในเกล็ดเลือด ในพลาสมาของเลือด ปัจจัยที่ไม่ทำงาน XIII ส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับไฟบริโนเจน Factor XIII ถูกเปิดใช้งานโดย thrombin โปรตีโอไลซิส จำกัดจากรุ่นก่อนที่ไม่ได้ใช้งาน

เช่นเดียวกับเอนไซม์อื่นๆ ส่วนใหญ่ ปัจจัย XIII ทำหน้าที่หลายอย่างในการห้ามเลือด:

• มีเสถียรภาพ ก้อนไฟบรินโดยการสร้างพันธะโควาเลนต์ระหว่างสายโซ่ γ ของโมโนเมอร์ไฟบริน
• ไปเกาะกับก้อนไฟบริน ไฟโบรเนคตินเมทริกซ์นอกเซลล์,
• มีส่วนร่วมในการผูกพัน α2-แอนติพลาสมินด้วยไฟบรินซึ่งช่วยป้องกันการสลายของก้อนไฟบรินก่อนวัยอันควร
• จำเป็นโดยเกล็ดเลือดสำหรับการเกิดปฏิกิริยาพอลิเมอไรเซชันของแอกติน ไมโอซิน และโปรตีนไซโตสเกเลทัลอื่นๆ ที่ใช้ การเพิกถอนก้อนไฟบริน

วางแผน

1. การสูญเสียสภาพและการแข็งตัวของโปรตีน: สาระสำคัญทางกายภาพและเคมี

2. การทำลายโปรตีน: สาระสำคัญทางกายภาพและเคมี

3. ผลของการเปลี่ยนแปลงโปรตีนต่อคุณค่าทางโภชนาการ

4. ปัญหาการขาดโปรตีนและวิธีแก้ปัญหา

1. การสูญเสียสภาพและการแข็งตัวของโปรตีน: สาระสำคัญทางกายภาพและเคมี

การเสียสภาพ– การหยุดชะงักของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีนภายใต้อิทธิพลของปัจจัยภายนอกซึ่งส่วนใหญ่มักให้ความร้อนซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลง คุณสมบัติทางธรรมชาติกระรอก. จากมุมมองทางกายภาพ การสูญเสียสภาพถือเป็นความผิดปกติของโครงสร้างของสายโซ่โพลีเปปไทด์โดยไม่ต้องเปลี่ยนโครงสร้างหลัก การสูญเสียสภาพอาจเป็นความร้อน (อันเป็นผลมาจากความร้อน) พื้นผิว (โดยการเขย่า การตี) ความเป็นกรดหรือด่าง (อันเป็นผลมาจากการสัมผัสกับกรดและด่าง) การสูญเสียสภาพจากความร้อนจะมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลง ผลิตภัณฑ์อาหารในเกือบทุกกระบวนการแปรรูปอาหารของผลิตภัณฑ์ที่มีโปรตีน

กลไกของการสูญเสียสภาพจากความร้อน:ที่อุณหภูมิห้อง การจัดเรียงเชิงพื้นที่ของโปรตีนโกลบูลจะยังคงอยู่เนื่องจากการเชื่อมโยงข้ามระหว่างส่วนของโซ่โพลีเปปไทด์: ไฮโดรเจน, ซัลไฟด์ (-S-S-) พันธะเหล่านี้ไม่แข็งแรง แต่มีพลังงานเพียงพอที่จะทำให้สายโพลีเปปไทด์อยู่ในสถานะพับ เมื่อโปรตีนถูกให้ความร้อน การเคลื่อนที่ด้วยความร้อนของอะตอมและโซ่โพลีเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีนจะเพิ่มขึ้น ซึ่งเป็นผลมาจากการเชื่อมโยงข้ามจะถูกทำลายและปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำระหว่างโซ่ด้านข้างจะลดลง เป็นผลให้สายโซ่โพลีเปปไทด์คลี่ออก น้ำมีบทบาทสำคัญในสิ่งนี้: มันแทรกซึมเข้าไปในส่วนต่าง ๆ ของโมเลกุลโปรตีนและส่งเสริมการแฉของสายโซ่ โปรตีนที่ขาดน้ำโดยสมบูรณ์ซึ่งแยกได้ในรูปผลึก มีความเสถียรมากและไม่ทำให้เสียสภาพ แม้ว่าจะโดนความร้อนที่อุณหภูมิ 100°C หรือสูงกว่าเป็นเวลานานก็ตาม การคลี่ออกของโปรตีนโกลบูลจะมาพร้อมกับการก่อตัวของการเชื่อมโยงข้ามใหม่ โดยมีพันธะไดซัลไฟด์ที่ออกฤทธิ์เป็นพิเศษ

การสูญเสียสภาพของโปรตีนทรงกลมเกิดขึ้นจากการคลี่โปรตีนโกลบูลออกมาแล้วจึงพับเป็นโปรตีนชนิดใหม่ พันธะโควาเลนต์ที่แข็งแกร่งจะไม่ถูกทำลายในระหว่างการจัดเรียงใหม่

การสูญเสียสภาพของโปรตีนไฟบริลลาร์(เช่นคอลลาเจน เนื้อเยื่อเกี่ยวพันเนื้อ): พันธะที่ยึดโครงสร้างเชิงพื้นที่ในรูปเกลียวจะถูกทำลายและเส้นใยโปรตีนหดตัว เมื่อให้ความร้อนเป็นเวลานาน เส้นใยคอลลาเจนจะกลายเป็นมวลแก้ว

การเสียสภาพจะมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลง คุณสมบัติที่สำคัญที่สุดโปรตีน: การสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ (การยับยั้งการทำงานของเอนไซม์) ความจำเพาะของสายพันธุ์ (การเปลี่ยนสีเช่นเนื้อสัตว์) ความสามารถในการให้ความชุ่มชื้น (เมื่อการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำปรากฏบนพื้นผิวของทรงกลมโปรตีนและกลุ่มที่ชอบน้ำจะถูกบล็อก อันเป็นผลมาจากการก่อตัวของพันธะภายในโมเลกุล) การโจมตีที่ดีขึ้นโดยเอนไซม์โปรตีโอไลติกเพิ่มปฏิกิริยาของโปรตีนการรวมตัวของโมเลกุลโปรตีน ก

การรวมกลุ่ม– ปฏิกิริยาของโมเลกุลโปรตีนที่เสียสภาพกับการก่อตัวของอนุภาคขนาดใหญ่ ภายนอกสิ่งนี้แสดงออกมาในรูปแบบต่างๆ: ในสารละลายโปรตีนที่มีความเข้มข้นต่ำ - การก่อตัวของโฟม (สะเก็ดบนพื้นผิวของน้ำซุป) ในสารละลายโปรตีนที่มีความเข้มข้นมากขึ้น - การก่อตัวของเจลต่อเนื่องที่มีการบดอัดและการแยกของเหลวพร้อมกัน ออกสู่สิ่งแวดล้อม (การคายน้ำ) นี่คือวิธีที่โปรตีนในเนื้อสัตว์ ปลา และไข่ถูกทำลาย ปริมาณของการขาดน้ำขึ้นอยู่กับความเป็นกรดของตัวกลาง - เมื่อทำให้เป็นกรด ความชื้นจะน้อยลง ดังนั้นเมื่อหมักสัตว์ปีกและปลา ผลิตภัณฑ์จึงมีความฉ่ำมากขึ้น

ในสภาวะที่ไม่สลายตัว โปรตีนจะเป็นโซล (สารละลาย) ซึ่งเป็นผลมาจากการเสียสภาพ สารละลายจึงเปลี่ยนเป็นเยลลี่ (เจล) หากโปรตีนอยู่ในสถานะที่มีความเข้มข้นสูงในระหว่างกระบวนการปรุงอาหารจะเกิดเยลลี่ต่อเนื่องซึ่งครอบคลุมปริมาตรทั้งหมดของระบบ (เช่นไข่ขาว)

การแข็งตัว– การเปลี่ยนสถานะโซลเป็นเจล กล่าวคือ จากสถานะคอลลอยด์หนึ่งไปอีกสถานะหนึ่ง เป็นไปไม่ได้ที่จะใส่เครื่องหมายที่เท่ากันระหว่างกระบวนการสูญเสียสภาพและการแข็งตัวของเลือด แม้ว่าในกระบวนการส่วนใหญ่การแข็งตัวจะมาพร้อมกับการสูญเสียสภาพธรรมชาติ แต่บางครั้งก็ไม่เป็นเช่นนั้น ตัวอย่างเช่น เมื่อต้มนม แลคโตอัลบูมินและแลคโตโกลบูลินจะสูญเสียสภาพและจับตัวเป็นก้อน ในขณะที่เคซีนจะไม่เปลี่ยนสถานะคอลลอยด์

โปรตีนแต่ละชนิดมีอุณหภูมิของการสูญเสียสภาพธรรมชาติที่แน่นอน ตัวอย่างเช่น สำหรับโปรตีนจากปลา ระดับอุณหภูมิต่ำสุดของการสูญเสียสภาพธรรมชาติซึ่งเริ่มต้นการเปลี่ยนแปลงการมองเห็นคือประมาณ 30°C สำหรับไข่ขาว - 55°C

การเปลี่ยนค่า pH ของตัวกลางส่งผลต่ออุณหภูมิการสูญเสียสภาพ: ที่ค่า pH ใกล้กับ ITB การสูญเสียสภาพจะเกิดขึ้นที่อุณหภูมิต่ำกว่าและมาพร้อมกับการขาดน้ำของโปรตีนสูงสุด การสร้างสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดระหว่างการอบร้อนจะช่วยลดภาวะขาดน้ำและผลิตภัณฑ์มีความฉ่ำมากขึ้น

อุณหภูมิการเสียสภาพจะเพิ่มขึ้นเมื่อมีโปรตีนที่ทนความร้อนได้ดีกว่าและสารที่ไม่ใช่โปรตีนบางชนิด เช่น ซูโครส

2. การทำลายโปรตีน: สาระสำคัญทางกายภาพและเคมี

ในการผลิตผลิตภัณฑ์ทำอาหาร การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนไม่ได้จำกัดอยู่เพียงการเสียสภาพเท่านั้น: เพื่อให้ผลิตภัณฑ์มีความพร้อมในการทำอาหาร การทำความร้อนจะดำเนินการที่อุณหภูมิ 100°C ขึ้นไป ในขณะที่การเปลี่ยนแปลงเพิ่มเติมในโปรตีนเกิดขึ้นพร้อมกับการทำลายของ โมเลกุลของโปรตีน

การทำลาย– การเปลี่ยนแปลงภายหลังการเสียสภาพเพิ่มเติมในโปรตีน ซึ่งเกิดขึ้นที่อุณหภูมิ 100°C ขึ้นไป และตามมาในระยะแรกด้วยการทำลายโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีนด้วยการแยกสารประกอบระเหย (แอมโมเนีย ไฮโดรเจนซัลไฟด์ ไฮโดรเจนฟอสฟอรัส ฯลฯ) ที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัว ของกลิ่นหอมของผลิตภัณฑ์สำเร็จรูป เป็นระยะเวลานาน การรักษาความร้อนการเกิดโพลิเมอไรเซชันเกิดขึ้น (การทำลายสายโซ่โปรตีน) ด้วยการก่อตัวของสารไนโตรเจนที่ละลายน้ำได้

ตัวอย่างที่เด่นชัดของการทำลายโปรตีนที่เสียสภาพคือการเปลี่ยนคอลลาเจนไปเป็นกลูตินในระหว่างการปรุงน้ำซุปและเยลลี่ การทำลายโปรตีนเกิดขึ้นในการผลิตแป้งบางประเภท ในกรณีนี้การทำลายพันธะภายในโมเลกุลในโปรตีนเกิดขึ้นจากการมีส่วนร่วมของเอนไซม์โปรตีโอไลติกที่มีอยู่ในแป้งและผลิตโดยเซลล์ยีสต์

การทำลายโปรตีนอาจเป็นวิธีการแปรรูปอาหารที่มีจุดมุ่งหมายซึ่งมีส่วนทำให้กระบวนการทางเทคโนโลยีมีความเข้มข้นมากขึ้น (การใช้การเตรียมเอนไซม์เพื่อทำให้เนื้อนิ่มลง ทำให้กลูเตนของแป้งอ่อนลง รับโปรตีนไฮโดรไลเสต ฯลฯ )

โปรตีนไฮโดรไลซิส– การแตกแยกของสายโซ่โพลีเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีนด้วยการปลดปล่อยกรดอะมิโน ปฏิกิริยานี้เกิดขึ้นภายใต้การทำงานของเอนไซม์ในระบบทางเดินอาหาร

การให้ความชุ่มชื้นแบบโปรตีนจะมาพร้อมกับทุกสิ่ง กระบวนการทางเทคโนโลยีและปรับปรุงการย่อยโปรตีนได้ การสูญเสียสภาพธรรมชาติขึ้นอยู่กับความลึก ส่งผลต่อการย่อยได้หลายวิธี: เมื่อสูญเสียสภาพแสง ความสามารถในการย่อยโปรตีนจะดีขึ้น (ไข่ลวก) และเมื่อมีความหนาแน่นมากขึ้น (ไข่ต้มสุก) ความสามารถในการย่อยจะแย่ลง สำหรับการบำรุงรักษา กรดอะมิโนที่จำเป็นการเสียสภาพและการแข็งตัวของเลือดไม่มีผลใด ๆ

ลด คุณค่าทางโภชนาการเกี่ยวข้องกับการให้ความร้อนนานมาก: เมื่อปรุงอาหารเป็นเวลา 2 ชั่วโมง กรดอะมิโนที่จำเป็น 5.2% จะถูกทำลาย การอุ่นผลิตภัณฑ์ที่อุณหภูมิสูงกว่า 100°C มีผลกระทบอย่างมากต่อคุณค่าทางชีวภาพ

การเปลี่ยนแปลงโปรตีนของเนื้อสัตว์ระหว่างการให้ความร้อน

เมื่อถูกความร้อน โมเลกุลโปรตีนจะเกิดการเปลี่ยนแปลงทางกายภาพและเคมีที่ซับซ้อน โดยหลักๆ จะเกิดการเสื่อมสภาพและการแข็งตัวของตัว ซึ่งความลึกของการเปลี่ยนแปลงจะขึ้นอยู่กับอุณหภูมิ ระยะเวลาในการให้ความร้อน และปัจจัยอื่นๆ เมื่อศึกษาโปรตีนทุกชั้นจำเป็นต้องกำหนดระดับการจัดโครงสร้างโมเลกุลขนาดใหญ่ ตามคำศัพท์ของ Linderstroem-Lang และ Bernal ระดับเหล่านี้มักเรียกว่าโครงสร้างโปรตีนระดับปฐมภูมิ ทุติยภูมิ ตติยภูมิ และควอเทอร์นารี โครงสร้างหลักหมายถึงชนิด จำนวน และลำดับของการเชื่อมต่อของกรดอะมิโนที่ตกค้างในสายโซ่โพลีเปปไทด์ของโปรตีน โครงสร้างรองหมายถึงความสัมพันธ์และธรรมชาติของการทำให้เป็นเกลียวของสายโซ่โพลีเปปไทด์ โครงสร้างระดับตติยภูมิหมายถึงการพับปกติของ สายโซ่ที่มีโครงสร้างรองในโมเลกุลขนาดใหญ่ และโครงสร้างควอเทอร์นารีหมายถึงการรวมตัวของโมเลกุลขนาดใหญ่

การเปลี่ยนแปลงใด ๆ ที่ถูกพิจารณาว่าเป็นอันตรกิริยาของโปรตีนซึ่งกันและกัน สันนิษฐานว่าการทำลายเบื้องต้นของพันธะเหล่านี้ซึ่งพวกมันยึดอยู่ในระบบและแทนที่ด้วยพันธะอื่น ๆ การก่อตัวของโครงสร้างสุ่มใหม่ในระบบโปรตีนที่ซับซ้อนดูเหมือนจะเป็นผลมาจากการแทนที่พันธะที่ไม่เสถียรระหว่างอนุภาคโปรตีนด้วยพันธะที่เสถียรมากขึ้น หากผลกระทบของปัจจัยบางอย่างนำไปสู่การทำลายของตติยภูมิหรือควอเทอร์นารีตีบตัน ผลการป้องกันของชั้นไฮเดรชั่นใกล้กับกลุ่มขั้วโลกก็จะอ่อนลง และการก่อตัวของโครงสร้างใหม่ที่แข็งแกร่งยิ่งขึ้นจะหลีกเลี่ยงไม่ได้ การลดลงของความชอบน้ำและความสามารถในการไม่ชอบน้ำเพิ่มขึ้นและผลที่ตามมาคือการลดลงของผลการป้องกัน (การรักษาเสถียรภาพ) ของชั้นไฮเดรชั่นใกล้กับกลุ่มขั้วโลกเกิดขึ้นอันเป็นผลมาจากการจัดเรียงโมเลกุลโปรตีนภายในโมเลกุลใหม่ในระหว่างการสูญเสียสภาพธรรมชาติ ภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ การรวมตัวของอนุภาคโปรตีนเกิดขึ้นเนื่องจากแรงระหว่างโมเลกุลและการแข็งตัวของโปรตีน

เมื่อคำนึงถึงแนวคิดดังกล่าว ให้เราพิจารณาคำถามเกี่ยวกับสาระสำคัญและกลไกของการสูญเสียสภาพโปรตีน การสูญเสียสภาพธรรมชาติตามข้อมูลของ Joly คือการดัดแปลงโครงสร้างทุติยภูมิ ตติยภูมิ หรือควอเทอร์นารีของโมเลกุลโปรตีน ยกเว้นการทำลายพันธะโควาเลนต์

อิทธิพลของอุณหภูมิและวิธีการให้ความร้อนต่ออัตราและอุณหภูมิของการสูญเสียสภาพโปรตีน

อัตราการสูญเสียสภาพจากความร้อนขึ้นอยู่กับอุณหภูมิ ความชื้น วิธีการให้ความร้อน และปัจจัยอื่นๆ

การเสียสภาพจะถูกยับยั้งโดยการเติมสารบางชนิด เช่น ไพโรฟอสเฟต โพลีไฮดริกแอลกอฮอล์ น้ำตาล และ F-actin แม้ว่ากลไกการยับยั้งจะแตกต่างกันไปก็ตาม อัตราการสูญเสียสภาพธรรมชาติของ ATPase จะเพิ่มขึ้นเมื่อโปรตีนของกล้ามเนื้อถูกทำลายลงอันเป็นผลมาจากขนาดโมเลกุล ความหนาแน่น และความสมมาตรลดลง อัตราการสูญเสียโปรตีนยังขึ้นอยู่กับปัจจัยอื่นๆ อีกหลายประการ ตัวอย่างเช่น การสลายตัวของไฟบริโนเจนโดยยูเรียจะเร่งขึ้นเมื่อความเข้มข้นของยูเรียเพิ่มขึ้นและค่า pH ลดลงต่ำกว่า 7 แต่ในช่วง pH 7.0...8.6 อัตราการเกิดปฏิกิริยาแทบจะคงที่

การมีน้ำหนักช่วยรักษาโครงสร้างดั้งเดิมของเอนไซม์ให้คงตัวเนื่องจากมีพันธะไฮโดรเจน ส่งผลให้อัตราการไม่ทำงานลดลง

ขณะนี้เป็นที่ยอมรับแล้วว่าถึงอุณหภูมิที่จำเพาะต่อโปรตีนแต่ละชนิดที่ประกอบขึ้นเป็นเนื้อเสื่อมโทรม ไมโอซินไวต่อความร้อนมากที่สุด อุณหภูมิการเสื่อมสภาพ, °C: ไมโอซิน - 45...50, แอคติน - 50, แอคโตโยซิน - 42...48, ไมโออัลบูมิน - 45...47, โกลบูลิน - 50, ไมโอเจน - 50...60, คอลลาเจน - 58 ..62, ไมโอโปรตีน - ประมาณ 100 ในช่วงอุณหภูมิ 45...50 °C ส่วนหลักของโปรตีนโครงสร้างของกล้ามเนื้อจะถูกทำลาย โปรตีน Sarcoplasmic (ไมโอเจนและไมโอโกลบิน) ทำให้เสียสภาพมากขึ้น อุณหภูมิสูง(55...65 องศาเซลเซียส) สิ่งที่ต้านทานต่อการสูญเสียสภาพธรรมชาติได้มากที่สุดคือ ไมโอโปรตีน (เอนไซม์ส่วนใหญ่) เช่นเดียวกับฮีโมโกลบิน ซีรั่มอัลบูมิน และคอลลาเจน

เป็นที่ยอมรับแล้วว่าการสูญเสียสภาพเกิดขึ้นเป็นขั้นตอน เช่น เมื่อโปรตีนถึงอุณหภูมิที่กำหนด จะได้โครงสร้างที่เหมาะสมและมีคุณสมบัติบางอย่าง จากข้อมูลของ M.A. Kaleidzhiev การสูญเสียสภาพของอัลบูมินในซีรั่มของกระต่ายเกิดขึ้นในสามขั้นตอน Zegel แสดงให้เห็นว่าการสลายตัวของอัลบูมินผลึกเกิดขึ้นผ่าน 4 ขั้นตอน: ระยะแรกเกิดขึ้นที่อุณหภูมิ 60 ° C ระยะที่สอง - 61 ... 65 ระยะที่สามอยู่ระหว่าง 65 ถึง 80 ระยะที่สี่ - ที่อุณหภูมิสูงกว่า 85 ° ค.

การเปลี่ยนแปลงของกลุ่มประจุและ pH ของโปรตีนระหว่างการปรุงเนื้อสัตว์

ในระหว่างกระบวนการสูญเสียสภาพจากความร้อนและการแข็งตัวตามมาการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนจะเกิดขึ้นการแตกของพันธะเก่าและการก่อตัวของพันธะใหม่โดยการมีส่วนร่วมของพันธะไฮโดรเจนซัลไฟด์ริลซัลไฟด์กลุ่มโปรตีนที่เป็นกรดและพื้นฐานและปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ

R. Gamm แสดงให้เห็นว่าการให้ความร้อนเนื้อสัตว์ในน้ำตั้งแต่ 20 ถึง 70 °C จะทำให้จำนวนหมู่คาร์บอกซิลในโปรตีนไมโอไฟบริลลดลงทีละขั้น ในขณะที่จำนวนหมู่หลักไม่เปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญ การเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในกลุ่มกรดเริ่มต้นที่อุณหภูมิ 40 °C ในช่วง 40...50 °C ตัวเลขจะลดลง ที่ 50...55 °C ยังคงไม่เปลี่ยนแปลง ที่อุณหภูมิสูงกว่า 55 °C จำนวนหมู่กรดยังคงลดลง และที่อุณหภูมิประมาณ 60 °C ก็จะลดลงอย่างมีนัยสำคัญมาก การลดลงโดยรวมของจำนวนกลุ่มกรดเมื่อถูกความร้อนถึง 70 °C คือ 85% ที่อุณหภูมิ 70 ถึง 120 °C พร้อมกับการลดจำนวนกลุ่มกรดเพิ่มเติม การลดจำนวนกลุ่มพื้นฐานจะเริ่มต้นขึ้น

การเปลี่ยนแปลงอัตราส่วนของกลุ่มประจุ (กรดและเบส) อันเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงสภาพธรรมชาติและหลังการเสื่อมสภาพมีความเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงของ pH ในเวลาเดียวกัน ได้มีการสร้างความสัมพันธ์โดยตรงระหว่างค่า pH ของวัตถุดิบ ความสามารถในการกักเก็บน้ำ และผลผลิตของผลิตภัณฑ์สำเร็จรูปแล้ว ยิ่งค่า pH เริ่มต้นของวัตถุดิบสูงขึ้นเท่าใด คุณภาพที่ดีกว่า(ความชุ่มฉ่ำ) ของผลิตภัณฑ์สำเร็จรูป ขนาดของการเปลี่ยนแปลง pH ขึ้นอยู่กับอุณหภูมิและวิธีการให้ความร้อน และค่า pH เริ่มต้นของเนื้อดิบ

ขนาดของการเปลี่ยนแปลง pH ยังได้รับอิทธิพลจากต้นกำเนิดทางกายวิภาคของกล้ามเนื้อด้วย

เมื่ออุณหภูมิความร้อนเพิ่มขึ้น ความสามารถในการกักเก็บน้ำจะเปลี่ยนไป และไอโซโทปของโปรตีนไฟบริลลาร์จะเปลี่ยนไปสู่ค่า pH ที่สูงขึ้น และจำนวนกลุ่มหลักก็เพิ่มขึ้น ในระหว่างการสูญเสียสภาพเนื่องจากความร้อน ไอโซโทปยังเลื่อนไปที่ค่า pH ที่สูงขึ้น เห็นได้ชัดว่าเกิดจากการแตกตัวของพันธะไฮโดรเจนและการปลดปล่อยประจุบวกเพิ่มเติม

การเปลี่ยนแปลงความสามารถในการละลายของกล้ามเนื้อและการแยกตัวของโปรตีนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันระหว่างการให้ความร้อนแก่เนื้อสัตว์

ความสามารถในการละลายของโปรตีนเป็นหนึ่งในตัวบ่งชี้ที่แสดงลักษณะการเปลี่ยนแปลงของการสูญเสียสภาพธรรมชาติ เป็นที่ทราบกันดีว่าการให้ความร้อนนั้นมาพร้อมกับความสามารถในการละลายโปรตีนที่ลดลง พันธะภายในโมเลกุลที่แตกหักระหว่างการเสียสภาพจะมีปฏิกิริยาระหว่างโมเลกุล ส่งผลให้เกิดการรวมตัวของอนุภาค กล่าวอีกนัยหนึ่งการเปลี่ยนแปลงการสูญเสียสภาพในโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีนการเปลี่ยนชั้นผิวของโมเลกุลทำให้เกิดการละเมิดอัตราส่วนของกลุ่มที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำต่อการเพิ่มขึ้นในส่วนหลังซึ่งนำไปสู่การลดลงของความสามารถในการละลาย

ด้วยวิธีการให้ความร้อนแบบดั้งเดิม การตกตะกอนของโปรตีนซาร์โคพลาสมิกจะสังเกตได้ที่อุณหภูมิประมาณ 40 ° C และจะรุนแรงที่สุดที่ pH 5.5 โปรตีนเหล่านี้จำนวนมากจับตัวเป็นก้อนในช่วง 55...65 °C

มีข้อมูลเกี่ยวกับการมีอยู่ของโปรตีนทนความร้อนเช่น adenyl kinase สามารถทนต่ออุณหภูมิได้ประมาณ 100 ° C

การเปลี่ยนแปลงของคอลลาเจนภายใต้อิทธิพลของความร้อนเป็นกระบวนการที่ซับซ้อนซึ่งประกอบด้วยสองขั้นตอน: การเชื่อมและการไฮโดรไลซิสของคอลลาเจน คอลลาเจนเป็นไกลโคโปรตีนซึ่งมีปริมาณคาร์โบไฮเดรตที่จับกับโควาเลนต์แตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับแหล่งที่มาของโปรตีน

ส่วนที่ละลายน้ำได้ของคอลลาเจน - โปรคอลลาเจน และส่วนที่ละลายน้ำได้ - คอลสโตรมิน ต่างกันในอุณหภูมิที่สูญเสียสภาพธรรมชาติและลักษณะของการเปลี่ยนแปลงที่สูญเสียสภาพธรรมชาติ การสูญเสียสภาพของโปรคอลลาเจนเกิดขึ้นในสองขั้นตอนและสิ้นสุดที่อุณหภูมิ 36.5 ° C ก่อให้เกิดมวลโปร่งใสที่เป็นเนื้อเดียวกันซึ่งผ่านเข้าไปในสารละลาย Collastromin จะกลายเป็นเนื้อเดียวกันที่อุณหภูมิสูงขึ้นหรือเมื่อสัมผัสกับความร้อนนานขึ้น

ในช่วงอุณหภูมิ 62...64 °C เมื่อถูกความร้อนในน้ำ จะเกิดรอยย่นของเส้นใยคอลลาเจนทันที ซึ่งเมื่อพับทบกันสามครั้งตามความยาวเดิม จะกลายเป็นมวลคล้ายยาง ในระหว่างกระบวนการย่น โครงสร้างสามเกลียวของสายเปปไทด์ของโมเลกุลคอลลาเจนแต่ละตัวจะมีรูปร่างเป็นขด อย่างไรก็ตาม สายเปปไทด์ที่ไม่มีโครงสร้างยังคงเชื่อมต่ออยู่ พันธะโควาเลนต์และไม่สามารถเข้าสู่แนวทางแก้ไขได้

อันเป็นผลมาจากการให้ความร้อนแบบเปียกของเนื้อเยื่อที่มีคอลลาเจนทำให้เกิดผลิตภัณฑ์จากการสลายตัวแบบโพลีดิสเพอร์ส ด้วยการให้ความร้อนช้า สารประกอบโมเลกุลสูงจะมีอำนาจเหนือกว่า เมื่อใช้ความร้อนสูง สารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำกว่าจะมีอำนาจเหนือกว่า เมื่อคอลลาเจนถูกต้ม ประมาณ 60% ของเยื่อเมือกที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อจะเข้าสู่สารละลาย

ปัจจัยอื่นๆ อีกหลายประการยังส่งผลต่อการแยกตัวของคอลลาเจนในระหว่างกระบวนการให้ความร้อน การเปลี่ยนแปลงค่า pH ของเนื้อสัตว์จากจุดไอโซอิเล็กทริกจะช่วยเพิ่มการแยกตัว การเพิ่มอายุของสัตว์จากหนึ่งปีครึ่งเป็นการลดประมาณ 2 เท่า

ดังนั้น ระดับของการแยกตัวของคอลลาเจนและการก่อตัวของผลิตภัณฑ์ที่สลายตัวไม่ได้ขึ้นอยู่กับอุณหภูมิที่ให้ความร้อนผลิตภัณฑ์ สภาพและองค์ประกอบของเนื้อสัตว์เท่านั้น แต่ยังขึ้นอยู่กับความเร็ว และวิธีทำความร้อนด้วย

การแข็งตัวของโปรตีนและผลต่อการเปลี่ยนแปลงคุณภาพและโครงสร้างผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์

กระบวนการให้ความร้อนโปรตีนนั้นมาพร้อมกับการแฉของทรงกลมและการปล่อยอนุมูลอิสระซึ่งสร้างความเป็นไปได้ของการก่อตัวของพันธะระหว่างโมเลกุลการรวมตัวของอนุภาคและการตกตะกอนซึ่งนำไปสู่การลดลงของความสามารถในการละลายของโปรตีน

การปรับโครงสร้างภายในของโมเลกุลโปรตีน - การสูญเสียสภาพ - แสดงออกในการรวมตัวของโซ่โพลีเปปไทด์ กระบวนการรวมตัวเกิดขึ้นในสองขั้นตอน: การขยายขนาดอนุภาคโดยไม่ทิ้งสารละลาย และการแข็งตัวตามมา การรวมตัวของโมเลกุลโปรตีนที่เสียสภาพหรือการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างควอเทอร์นารีซึ่งเป็นผลมาจากการปรับโครงสร้างโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิครั้งก่อนจะมาพร้อมกับการลดลงของศูนย์กลางไลโอฟิลิกของโมเลกุลโปรตีนและการลดลงของการกักเก็บน้ำ ความจุของเนื้อสัตว์ การรวมตัวและการแข็งตัวของโปรตีนเป็นตัวกำหนดการก่อตัวของกรอบพื้นที่ต่อเนื่องของผลิตภัณฑ์สำเร็จรูป

การปรับโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนในระหว่างการสูญเสียสภาพจะทำให้น้ำแย่ลงและเพิ่มคุณสมบัติที่ไม่ชอบน้ำของเนื้อเยื่อดังนั้นผลการป้องกัน (คงตัว) ของชั้นความชุ่มชื้นใกล้กับกลุ่มขั้วโลกจึงอ่อนแอลง พันธะภายในโมเลกุลจะถูกแทนที่ด้วยพันธะระหว่างโมเลกุลทำให้เกิดก้อนที่ไม่ละลายน้ำนั่นคือเกิดการแข็งตัวของโปรตีน (สะเก็ดหลุดออกจากสารละลายเจือจางและจับตัวเป็นก้อนจากสารละลายเข้มข้น)

กระบวนการสูญเสียสภาพโปรตีนจะมาพร้อมกับการทำลายโครงสร้างน้ำซึ่งเป็นผลมาจากแรงทุติยภูมิที่ทำหน้าที่ระหว่างโปรโตไฟบริล (แรงแวนเดอร์วาลส์) ทำให้โมเลกุลไมโอซินมีรูปร่างที่กะทัดรัดยิ่งขึ้นและส่วนหนึ่งของของเหลวจะถูกปล่อยออกมา

อันเป็นผลมาจากการสูญเสียสภาพและการแข็งตัวของโปรตีนในกล้ามเนื้อคุณสมบัติความแข็งแรงของเนื้อสัตว์เพิ่มขึ้นและการเชื่อมของคอลลาเจนและการไฮโดรไลซิสที่ตามมาในทางกลับกันทำให้พวกมันอ่อนแอลง

เปลี่ยนไขมันเมื่อเนื้อถูกทำให้ร้อน

การอบชุบเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ด้วยความร้อนทำให้เกิดการทำลายระบบคอลลอยด์ภายในเซลล์ที่ซับซ้อนซึ่งมีไขมันอยู่ ในเวลาเดียวกัน มันจะละลายแล้วรวมตัวกัน ก่อตัวเป็นเฟสที่เป็นเนื้อเดียวกันในเซลล์ในรูปของหยด หากเซลล์ไขมันถูกทำลายก่อนการให้ความร้อนหรือถูกทำลายในระหว่างกระบวนการให้ความร้อน ไขมันที่ละลายจะไหลออกไปและรวมตัวเป็นเฟสเดียว ในกรณีที่เกิดความร้อนในสภาพแวดล้อมที่มีน้ำ ส่วนเล็กๆ ของไขมันจะเกิดเป็นอิมัลชันกับน้ำ

ด้วยการให้ความร้อนด้วยน้ำนานพอสมควร (รวมถึงน้ำในเซลล์) ไขมันจะเกิดการเปลี่ยนแปลงทางเคมีที่สำคัญ หากให้ความร้อนปานกลาง ไขมันจะมีขนาดเล็ก แต่ตรวจพบได้ง่าย การเพิ่มขึ้นของจำนวนกรดบ่งบอกถึงการสลายไขมันแบบไฮโดรไลติก การลดลงของจำนวนไอโอดีนบ่งบอกถึงความอิ่มตัวของพันธะที่ไม่อิ่มตัวของอนุมูลกรดไขมัน และการเพิ่มขึ้นของจำนวนอะซิทิลบ่งบอกถึงการเติมหมู่ไฮดรอกซิลเข้ากับอนุมูลกรดไขมัน เมื่อเทียบกับพื้นหลังของจำนวนไอโอดีนที่ลดลง การเพิ่มขึ้นของจำนวนอะซิติลถือได้ว่าเป็นหลักฐานของการเติมกลุ่มไฮดรอกซิลในบริเวณที่มีพันธะคู่อันเป็นผลมาจากปฏิกิริยาของไตรกลีเซอไรด์กับน้ำ

หากการไฮโดรไลซิสของไขมันในขนาดเล็กไม่ทำให้คุณค่าทางโภชนาการลดลง การเติมกลุ่มไฮดรอกซิลเข้ากับอนุมูลของกรดถือเป็นหลักฐานโดยตรงของการลดคุณค่าทางโภชนาการของไขมันบางส่วน

เมื่อปรุงผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์และกระดูกค่ะ ปริมาณมากเมื่อน้ำเดือด (น้ำซุป, ซุป) ส่วนหนึ่งของไขมันที่ละลายจะถูกทำให้เป็นอิมัลชันและกระจายไปทั่วปริมาตรของน้ำซุปในรูปของลูกบอลเล็ก ๆ ไขมันอิมัลชันช่วยให้น้ำซุปมีรสชาติมันเยิ้มและขุ่น การอิมัลชันของไขมันจะเพิ่มขึ้นตามการไฮโดรไลซิสและความเข้มข้นของการเดือดที่เพิ่มขึ้น การกำจัดไขมันออกจากพื้นผิวของน้ำซุปเป็นระยะจะช่วยลดระดับของอิมัลชัน

ภายใต้สภาวะการให้ความร้อนแบบแห้ง เช่น การทอด การเปลี่ยนแปลงของออกซิเดชั่นในไขมันและกระบวนการโพลิเมอไรเซชันจะเกิดขึ้นก่อน การเพิ่มขึ้นของจำนวนซาพอนิฟิเคชันบ่งชี้ถึงการสะสมของกรดที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ และจำนวนอะซิทิลบ่งชี้ถึงการก่อตัวของกรดไฮดรอกซี

ในระหว่างกระบวนการให้ความร้อน จำนวนเปอร์ออกไซด์ของไขมันจะเพิ่มขึ้น และปริมาณอะโครลีนในไขมันจะเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ สีของไขมันเข้มขึ้นกลิ่นจะลดลงส่วนใหญ่เป็นผลมาจากการเปลี่ยนของผลิตภัณฑ์ที่มีสีของการสลายตัวของไพโรจีเนติกเข้าไป อินทรียฺวัตถุ- เมื่อใช้ไขมันในการทอดเป็นเวลานาน ความสามารถในการย่อยได้ลดลงเนื่องจากการสะสมของผลิตภัณฑ์ออกซิเดชันและพอลิเมอไรเซชันในไขมัน การทำความร้อนไขมันที่อุณหภูมิสูงแม้ภายใต้สุญญากาศ จะทำให้จำนวนไอโอดีนลดลงเล็กน้อยและความหนืดเพิ่มขึ้น

กรดไลโนเลนิกและกรดไลโนเลอิกมักเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชัน ปฏิกิริยาพอลิเมอไรเซชัน และปฏิกิริยาไซคลิกเซชัน ในกรณีนี้อาจเกิดการก่อตัวของสารประกอบไซคลิกไม่อิ่มตัวที่มีสมาชิกหกส่วน โพลีเมอร์ออกซิไดซ์ และสารอื่น ๆ ที่เป็นอันตรายต่อร่างกายได้ กระบวนการเหล่านี้จะสังเกตเห็นได้ชัดเจนที่อุณหภูมิความร้อนสูง ดังนั้นเมื่อทอด อุณหภูมิของไขมันไม่ควรเกิน 170 °C

การอุ่นน้ำซุปที่อุณหภูมิ 100°C เป็นเวลาหนึ่งชั่วโมงจะช่วยป้องกันไขมันไม่ให้เหม็นหืน เห็นได้ชัดว่ามีสาเหตุมาจากการก่อตัวของสารต้านอนุมูลอิสระ

การเปลี่ยนแปลงของสารสกัด

สารสกัดจากเนื้อสัตว์ได้รับการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในระหว่างการอบชุบด้วยความร้อน ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการสร้างกลิ่นและรสชาติเฉพาะของเนื้อต้ม เนื้อสัตว์ที่ถูกล้างอย่างทั่วถึงจากสารที่ละลายน้ำได้หลังปรุงอาหารจะมีกลิ่นจางๆ มาก และน้ำที่สกัดออกมาจะมีรสชาติและกลิ่นของเนื้อต้ม หลังจากการฟอกไต สารสกัดนี้เกือบจะสูญเสียกลิ่นที่มีอยู่ในเนื้อปรุงสุกไป

การเปลี่ยนแปลงที่ทำให้เกิดกลิ่นนี้ยังไม่เป็นที่เข้าใจอย่างสมบูรณ์ อย่างไรก็ตาม เป็นที่ทราบกันว่ากรดกลูตามิกและผลิตภัณฑ์จากการสลายของกรดอิโนซินิกมีบทบาทสำคัญในเรื่องนี้ กรดกลูตามิกและเกลือโซเดียมแม้ในปริมาณเล็กน้อย (0.03%) ทำให้ผลิตภัณฑ์มีรสชาติใกล้เคียงกับเนื้อสัตว์

เมื่อถูกความร้อน การสลายตัวของกรด inosinic จะเพิ่มขึ้น: ที่ 95 ⁰C หลังจากผ่านไป 1 ชั่วโมงกรดประมาณ 80% จะสลายตัวเมื่อมีการก่อตัวของไฮโปแซนทีนเป็นส่วนใหญ่ ในเวลาเดียวกันปริมาณฟอสฟอรัสอนินทรีย์เพิ่มขึ้นเล็กน้อยอันเป็นผลมาจากการก่อตัวของกรดฟอสฟอริก

ในระหว่างกระบวนการปรุงอาหาร เนื้อหาของสารสกัดอื่นๆ ก็เปลี่ยนแปลงไปด้วย ประมาณ 1/3 ของครีเอทีนที่มีรสขมจะถูกแปลงเป็นครีเอตินีน โคลีนประมาณ 10..15% สลายตัว ผลจากการสลายตัวของสารประกอบที่มีกำมะถันที่จับกันอย่างแน่นหนา ทำให้เกิดไฮโดรเจนซัลไฟด์ในเนื้อสัตว์ปรุงสุก ปริมาณของสารนั้นขึ้นอยู่กับชนิดและสภาพของเนื้อสัตว์ตลอดจนสภาวะในการปรุงอาหาร มันเพิ่มขึ้นตามอุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นและระยะเวลาการทำความร้อนที่เพิ่มขึ้น เนื้อต้มมีไฮโดรเจนซัลไฟด์น้อยกว่าเนื้อหมูและมีน้อยกว่าเนื้อลูกวัว ในเนื้อแช่แข็งมีมากกว่าเนื้อแช่เย็น การปล่อยไฮโดรเจนซัลไฟด์ที่อุณหภูมิปานกลางสัมพันธ์กับการสลายกลูตาไธโอน (ไตรเปปไทด์ที่เกิดจากกรดกลูตามิกไกลซีนและซีสตีน) เนื่องจากเกิดขึ้นเมื่อกลูตาไธโอนกำมะถันหายไป พร้อมกับการปล่อยไฮโดรเจนซัลไฟด์กรดกลูตามิกก็เกิดขึ้นจากการสลายกลูตามีนและกลูตาไธโอน การแนะนำตัวออกซิไดซ์ (ไนไตรท์, ไนเตรต) ช่วยลดอัตราการก่อตัวของไฮโดรเจนซัลไฟด์

เมื่อปรุงเนื้อสัตว์ สารต่างๆ จะถูกปล่อยลงในน้ำซุปซึ่งรวมถึงกลุ่มคาร์บอนิลที่มีกลิ่นต่างกัน พบอะซีตัลดีไฮด์ อะซิโตอิน และไดอะเซทิลในน้ำซุป

สารเหล่านี้เกิดขึ้นเนื่องจากปฏิกิริยาของกรดอะมิโนอิสระกับน้ำตาลรีดิวซ์ (รวมถึงกลูโคส) ซึ่งนำไปสู่การก่อตัวของเมลาโนดิน ในระหว่างปฏิกิริยารีดอกซ์ที่ซับซ้อน สารประกอบคาร์บอนิลจะถูกปล่อยออกมาเป็นผลพลอยได้

ในน้ำซุปที่ได้จากการต้มเนื้อวัวไขมันต่ำ จะตรวจพบสารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำโดยใช้วิธีโครมาโตกราฟี กรดไขมัน(ฟอร์มิก อะซิติก โพรพิโอนิก บิวทีริก ไอโซบิวทีริก) มีกลิ่นหอมเฉพาะตัวด้วย

สันนิษฐานได้ว่าความจำเพาะของกลิ่นของเนื้อสัตว์ปรุงสุกนั้นสัมพันธ์กับองค์ประกอบของส่วนของไขมัน เนื้อเยื่อกล้ามเนื้อเนื่องจากกลิ่นของเนื้อสัตว์ไขมันต่ำประเภทต่างๆแตกต่างกันเล็กน้อย

คำถามที่ว่าสารชนิดใดที่ทำให้เนื้อมีกลิ่นและรสชาติเฉพาะหลังการอบชุบยังไม่ได้รับการแก้ไขทั้งหมด อย่างไรก็ตาม ความเชื่อมโยงระหว่างรสชาติของเนื้อสัตว์กับปริมาณพิวรีนอิสระในนั้น โดยเฉพาะไฮโปแซนทีน ได้รับการพิสูจน์จากการทดลองแล้ว ปริมาณของสารเหล่านี้ในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อแตกต่างกันไปและขึ้นอยู่กับความลึกของการเปลี่ยนแปลงภายหลังการชันสูตรพลิกศพในเนื้อเยื่อ กรดคีโตบิวทีริกก็มีกลิ่นของน้ำซุปเช่นกัน

การเปลี่ยนแปลงของวิตามิน

การอบชุบผลิตภัณฑ์จากสัตว์ด้วยความร้อนที่อุณหภูมิปานกลาง (สูงถึง 100 ° C) ช่วยลดปริมาณวิตามินบางชนิดเนื่องจาก การเปลี่ยนแปลงทางเคมีแต่ส่วนใหญ่เป็นผลมาจากการขาดทุนใน สภาพแวดล้อมภายนอก- ขึ้นอยู่กับวิธีการและเงื่อนไขของการรักษาความร้อน การสูญเสียเนื้อสัตว์ %: ไทอามีน 30...60, กรดแพนโทธีนิก และไรโบฟลาวิน 15...30, กรดนิโคตินิก 10...35, ไพริดอกซิ 30...60 ส่วนหนึ่งของกรดแอสคอร์บิก

เมื่อปรุงอาหารแบบเปลือกจะสูญเสียวิตามินค่อนข้างน้อย ดังนั้นในระหว่างการปรุงด้วยไอน้ำ ไทอามีน 25...26% และ

ไรโบฟลาวิน 10...20% และเมื่อต้มในน้ำ - ไทอามีน 10% และไรโบฟลาวิน 14%

ดังนั้นการรักษาความร้อนของผลิตภัณฑ์จากสัตว์แม้ในอุณหภูมิปานกลางทำให้ค่าวิตามินลดลงเล็กน้อย

การให้ความร้อนที่อุณหภูมิสูงกว่า 100 °C จะทำให้วิตามินหลายชนิดในเนื้อสัตว์ถูกทำลายในระดับที่แตกต่างกัน

ระดับการทำลายขึ้นอยู่กับลักษณะของวิตามิน อุณหภูมิ และระยะเวลาการให้ความร้อน

วิตามินซี(วิตามินซี) ก็ถูกทำลายด้วย และยิ่งอุณหภูมิยิ่งสูงขึ้นและให้ความร้อนนานขึ้น

จากหมายเลข วิตามินที่ละลายในไขมันวิตามินดีมีความคงตัวน้อยที่สุด ซึ่งเริ่มสลายตัวที่อุณหภูมิสูงกว่า 100 °C ปริมาณวิตามินเอในกรณีที่ไม่มีออกซิเจนจะเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยเมื่อถูกความร้อนสูงถึง 130 °C วิตามิน E และ K ทนต่อความร้อนได้ดีที่สุด

การให้ความร้อนแบบแห้งเมื่อสัมผัสกับอากาศ เช่น เมื่อทอดผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ จะทำให้วิตามินถูกทำลายอย่างรุนแรงยิ่งขึ้น โดยเฉพาะวิตามินที่ถูกออกซิไดซ์ได้ง่าย (วิตามิน A, E, C)

การเปลี่ยนแปลงความสามารถในการกักเก็บน้ำของเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ในระหว่างการอบชุบด้วยความร้อน

น้ำเป็นองค์ประกอบตามธรรมชาติของเนื้อสัตว์ ก่อให้เกิดระบบที่มีโครงสร้างมั่นคงร่วมกับส่วนอื่นๆ ของมัน รูปแบบและความแข็งแรงของพันธะน้ำในระบบเหล่านี้ส่งผลต่อคุณสมบัติของเนื้อสัตว์ รวมถึงความสามารถในการกักเก็บน้ำ โดยธรรมชาติของการเปลี่ยนแปลง โดยสามารถตัดสินการเปลี่ยนแปลงในการสูญเสียมวลระหว่างการบำบัดความร้อนและคุณภาพของผลิตภัณฑ์ ในปัจจุบัน ความสามารถในการกักเก็บน้ำของเนื้อสัตว์เป็นที่เข้าใจกันว่าเป็นแรงที่โปรตีนส่วนหนึ่งหรือน้ำที่เติมเข้าไปเล็กน้อยกักเก็บไว้โดยโปรตีน ตลอดจนสารอื่นๆ และระบบโครงสร้างของเนื้อสัตว์เมื่อสัมผัสกับสิ่งใดๆ กองกำลังภายนอก

การเปลี่ยนแปลงความสามารถในการกักเก็บน้ำของเนื้อสัตว์ในระหว่างการอบชุบได้รับอิทธิพลจากหลายปัจจัย: อุณหภูมิที่ให้ความร้อน ระยะเวลาในการสัมผัสเนื้อ อุณหภูมิของสิ่งแวดล้อม วิธีบำบัดความร้อน อัตราการให้ความร้อน , ค่า pH ของวัตถุดิบแปรรูป, ลักษณะรีโอโลจี, องค์ประกอบทางเคมีผลิตภัณฑ์ ปริมาณเกลือแกงที่เติม น้ำ ประเภทของเนื้อสัตว์ ต้นกำเนิดทางกายวิภาคของกล้ามเนื้อ อายุของสัตว์ เป็นต้น

โครงสร้างของน้ำและการเปลี่ยนแปลงระหว่างการให้ความร้อนโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีนถูกล้อมรอบด้วยน้ำซึ่งไม่สามารถถือเป็นสารที่เป็นกลางได้ เนื่องจากคุณสมบัติเฉพาะของมัน ในด้านหนึ่ง มันถูกสัมผัสกับโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีนที่ละลายอยู่ในนั้น และในทางกลับกัน มันมีอิทธิพลอย่างแข็งขันต่อ โครงสร้างของโปรตีน เป็นที่ทราบกันว่าน้ำทำหน้าที่เป็นตัวเชื่อมระหว่างโมเลกุลโปรตีน ประกอบด้วยมวล 70...75% ของมวลเซลล์ที่มีชีวิต (ประกอบด้วยประมาณ 70...80% ในโปรโตพลาสซึม, ประมาณ 70% ในไฟบริล, 20% ในซาร์โคพลาสซึม, 10% ในพื้นที่นอกเซลล์) น้ำเป็นตัวกลางของเหลวใน การแลกเปลี่ยนและการขนส่งใดที่ดำเนินการ? สาร การรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนและพอลิเมอร์ชีวภาพอื่นๆ ทำได้สำเร็จอย่างมากอันเป็นผลมาจากอันตรกิริยาของพวกมันกับน้ำ

คุณสมบัติที่เป็นเอกลักษณ์น้ำเกิดจากความสามารถในการสร้างพันธะไฮโดรเจนสี่พันธะระหว่างโมเลกุลและปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำหนึ่งครั้ง ซึ่งเป็นผลมาจากพันธะระหว่างโมเลกุลที่แข็งแกร่งเกิดขึ้น ซึ่งนำไปสู่การก่อตัวของสมาคม ในกรณีนี้ พันธะไฮโดรเจนสองพันธะประกอบด้วยอะตอมไฮโดรเจนสองอะตอมของโมเลกุลน้ำ และอีกสองพันธะประกอบด้วยอิเล็กตรอนออกซิเจนที่ไม่จับคู่และอะตอมไฮโดรเจนสองอะตอมของโมเลกุลข้างเคียง ดังนั้น พวกมันจึงสามารถทำหน้าที่เป็นผู้บริจาคและผู้รับอิเล็กตรอนในกระบวนการสร้างพันธะไฮโดรเจนไปพร้อมๆ กัน . ในกรณีนี้ โมเลกุลที่ทำปฏิกิริยากันตัวหนึ่งจะได้รับประจุบวกมากเกินไป ทำให้ได้รับคุณสมบัติ "เป็นกรด" ในขณะที่อีกโมเลกุลหนึ่งได้รับประจุลบและคุณสมบัติ "พื้นฐาน" เป็นผลให้โมเลกุลที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะไฮโดรเจนสามารถสร้างพันธะที่แข็งแรงกว่ากับโมเลกุลอื่น ๆ ได้ ดังนั้นพันธะไฮโดรเจนในน้ำจึงมีลักษณะให้ความร่วมมือ กล่าวคือ พันธะกลุ่มใหญ่เกิดขึ้นหรือแตกออกพร้อมกัน

ปัจจุบัน นักวิทยาศาสตร์ได้พัฒนาแบบจำลองน้ำจำนวนหนึ่งซึ่งอธิบายคุณสมบัติและความผิดปกติของน้ำหลายประการ แบบจำลองที่พบบ่อยที่สุดนั้นขึ้นอยู่กับการเก็บรักษาโครงน้ำแข็งในน้ำโดยเติมช่องว่างด้วยไดโพลอิสระ ลำดับระยะสั้นในน้ำอาจมีลักษณะเป็นโครงสร้างของน้ำแข็งที่ถูกทำให้เบลอเนื่องจากการเคลื่อนที่ด้วยความร้อน เมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น สัดส่วนของช่องว่างที่ถูกเติมจะเพิ่มขึ้น

ผลการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ระบุว่าในน้ำที่อุณหภูมิ 25 °C ครึ่งหนึ่งของช่องว่างทั้งหมดในโครงสร้างถูกเติมเต็ม และการบิดเบือนของเฟรมเวิร์กทำให้เกิดการละเมิดระยะห่างระหว่างโมเลกุล ตามแนวคิดที่นำเสนอ น้ำควรถูกพิจารณาว่าเป็นกรอบคล้ายน้ำแข็งที่หลวม โดยที่บริเวณต่างๆ ถูกหลอมรวมเข้าด้วยกันซึ่งมีโครงสร้างที่กะทัดรัดกว่าแต่มีโครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบในทิศทาง

อีกรุ่นที่ได้รับ เมื่อเร็วๆ นี้แพร่หลาย - แบบจำลอง "กลุ่มของเหลว" มันขึ้นอยู่กับทฤษฎีการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนโดยอาศัยผลของความร่วมมือ ตามแนวคิดนี้ พันธะไฮโดรเจนซึ่งมีลักษณะเป็นโควาเลนต์บางส่วนในโครงตาข่ายน้ำแข็ง ถูกนำมาใช้ในการก่อสร้าง นอกเหนือจากพลังงานของไดโพลเอง พลังงานที่ถูกถ่ายโอนโดยไดโพลข้างเคียงอันเป็นผลจากการถ่ายโอนอิเล็กตรอนที่ไม่ได้ใช้ร่วมกันของ อะตอมออกซิเจนของโมเลกุลหนึ่งไปยังวงโคจรว่างของอะตอมไฮโดรเจนของโมเลกุลข้างเคียง กระบวนการนี้มาพร้อมกับการแยกประจุซึ่งเป็นผลมาจากการที่ปรากฎว่าโมเลกุลของน้ำที่มีปฏิกิริยาโต้ตอบกลายเป็นกรดและอีกโมเลกุลหนึ่งได้มา คุณสมบัติเป็นด่าง- ท้ายที่สุด สิ่งนี้นำไปสู่ความจริงที่ว่าพันธะไฮโดรเจนไม่ก่อตัวหรือแยกออกจากกัน การแตกหรือการก่อตัวของพันธะจะทำให้เกิดกระบวนการที่สอดคล้องกันในพันธะไฮโดรเจนที่อยู่ใกล้เคียง

ควรสังเกตว่านักวิจัยส่วนใหญ่เชื่อมโยงการลดลงของความสามารถในการจับตัวกับน้ำและการสูญเสียความชื้นระหว่างการให้ความร้อนแก่เนื้อสัตว์เฉพาะกับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างโครงสร้างของโปรตีนเท่านั้น โปรตีนโมเลกุลขนาดใหญ่ในเนื้อสัตว์มักถูกล้อมรอบด้วยน้ำเสมอ สารละลายของสารที่ไม่มีขั้วคือสารที่สร้างโครงสร้างโดยสัมพันธ์กับน้ำ การปรากฏตัวของคาร์บอนที่ไม่มีขั้วจะส่งเสริมการเกิดปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ จากข้อมูลนี้ เราสามารถสรุปได้ว่าน้ำเป็นตัวกำหนดโครงสร้างของโมเลกุลขนาดใหญ่เป็นส่วนใหญ่ อย่างไรก็ตาม คุณสมบัติของน้ำนี้ถูกกำหนดโดยตรงจากโครงสร้างของน้ำ ซึ่งสามารถเปลี่ยนแปลงได้ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยต่าง ๆ โดยเฉพาะอุณหภูมิ

ทราบอุณหภูมิลักษณะเฉพาะสี่ประการ (15, 30, 45, 60 °C) ซึ่งทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วในสถานะของน้ำ เชื่อกันว่าที่อุณหภูมิเหล่านี้ การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเชิงคุณภาพจะเกิดขึ้นในน้ำ

การศึกษาการขึ้นต่อกันของปริมาณความชื้นที่ลดลงกับอุณหภูมิและ pH ของตัวอย่างเนื้อสับ แสดงให้เห็นว่าการแยกความชื้นเริ่มต้นแล้วที่อุณหภูมิ 35 °C อย่างไรก็ตามเริ่มจากอุณหภูมิ 45...50 °C ความชื้นจะถูกปล่อยออกมาอย่างเข้มข้นยิ่งขึ้น สิ่งนี้อธิบายได้จากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของน้ำที่อุณหภูมิที่ระบุและอีกด้านหนึ่งโดยโครงสร้างของโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีนซึ่งเกิดจากความซับซ้อนของพันธะไฮโดรเจนภายในและระหว่างโมเลกุลและไม่ชอบน้ำ การโต้ตอบ

เนื่องจากความร้อนจะมาพร้อมกับการทำลายโครงสร้างน้ำ (พันธะไฮโดรเจนและปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ) แรงรองของ Vander Waals ที่ทำปฏิกิริยาระหว่างโปรโตไฟบริลจะดึงโมเลกุลโปรตีนให้อยู่ในรูปแบบที่กะทัดรัดมากขึ้น กล่าวคือ เกิดปฏิกิริยาพอลิเมอไรเซชันของโปรตีนที่แยกจากกันและน้ำหนักโมเลกุลเพิ่มขึ้น ในเวลาเดียวกันเมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้นการสัมผัสน้ำกับไฮโดรคาร์บอนจะนำไปสู่การทดแทนปฏิกิริยาระหว่างน้ำกับน้ำด้วยปฏิกิริยาระหว่างคาร์บอนกับน้ำอย่างมีพลังน้อยลงโครงสร้างโปรตีนจะมีความหนาแน่นมากขึ้นซึ่งทำให้เกิดการปลดปล่อยความชื้นอย่างมีนัยสำคัญใน รูปแบบของน้ำซุป

รูปแบบของการเชื่อมต่อระหว่างน้ำและระบบกระจายตัวเป็นที่ทราบกันดีว่าเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์กึ่งสำเร็จรูปที่ทำจากเนื้อสับและผลิตภัณฑ์อื่น ๆ เป็นระบบการกระจายตัวที่ซับซ้อน คุณสมบัติของพวกเขาขึ้นอยู่กับอัตราส่วนปริมาตรของเฟสการกระจายตัวและตัวกลางการกระจายตัว (น้ำ) ธรรมชาติและความแข็งแรงของพันธะระหว่างพวกมันตลอดจนระหว่างอนุภาคแต่ละตัว

รูปแบบของการสื่อสารทางน้ำในระบบกระจายตัวตาม P. A. Rebinder จำแนกได้ดังนี้: เคมี, เคมีกายภาพ, กายภาพเครื่องกล

พันธะเคมีประกอบด้วยไอออนิกและโมเลกุล ซึ่งมีลักษณะเฉพาะด้วยพันธะในสัดส่วนโมเลกุลอย่างเคร่งครัด พันธะเคมี - น้ำไฮเดรชั่น - มีพันธะอย่างแน่นหนา ปริมาณของมันคือ 6... 10% โดยน้ำหนักของวัตถุแห้ง

การเชื่อมต่อทางเคมีกายภาพรวมถึงการดูดซับและออสโมซิส ซึ่งเกิดขึ้นในอัตราส่วนต่างๆ ที่ไม่ได้กำหนดไว้อย่างเคร่งครัด

การเชื่อมต่อทางกายภาพและทางกลรวมถึง: ในไมโคร- (r< 10 - 7 м) и макрокапиллярах (r >10 -7 ม.) โครงสร้างและการทำให้เปียก การกักเก็บน้ำโดยพันธะทางกายภาพและทางกลเกิดขึ้นในสัดส่วนที่ไม่แน่นอน

พันธะไอออนิกที่แข็งแกร่งมากสามารถถูกทำลายได้ด้วยปฏิกิริยาเคมีหรือการเผา พันธะโมเลกุลยังมีความแข็งแรงและสามารถหยุดชะงักได้เมื่อเนื้อสัตว์ถูกให้ความร้อนที่อุณหภูมิสูงกว่า 150 °C

อิทธิพลที่ยิ่งใหญ่ที่สุดต่อคุณภาพของผลิตภัณฑ์และการลดน้ำหนักในระหว่างการอบชุบ ดูเหมือนจะกระทำโดยน้ำที่จับกับฟิสิกส์เคมีและกลไกกายภาพ ด้วยการจำแนกรูปแบบพันธะโดย P.A. Rebinder น้ำที่เกาะติดในเนื้อสัตว์จะแบ่งออกเป็น 4 ประเภทหลักๆ

ชั้นแรก (ชั้น a) คือน้ำไฮเดรชั่น ซึ่งจับด้วยไฟฟ้าสถิตกับกลุ่มขั้วของโปรตีนผ่านประจุบวกหรือลบของไดโพลน้ำ ชั้นที่สอง (ชั้น b) เชื่อมต่อกับโปรตีนผ่านการดึงดูดของไดโพลน้ำ (ไดโพล-ไดโพล) ชั้นที่สาม (ชั้น c) คือ เส้นเลือดฝอยที่จับตัวกันและดูดซับน้ำ ชั้นที่สี่ (ชั้น d) คือการทำให้น้ำเปียก

การจับกันของน้ำกับโปรตีนมีสามรูปแบบ: การให้น้ำ, น้ำตรึง และน้ำอิสระ

น้ำให้ความชุ่มชื้นประกอบด้วยน้ำประมาณ 10% ของน้ำทั้งหมดในเนื้อสัตว์ที่ถูกดูดซับโดยโปรตีน เนื่องจากธรรมชาติของโมเลกุลเป็นไบโพลาร์ มันจึงเกาะติดกับไอออนและกลุ่มขั้วอื่นๆ มีการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทางกายภาพ ไม่อยู่ภายใต้อิทธิพลทางสรีรวิทยา และไม่ส่งผลกระทบต่อความผันผวนของความสามารถในการกักเก็บน้ำ

น้ำตรึง (ผูก)ถูกยึดอย่างแน่นหนาโดยเครือข่ายของเยื่อหุ้มและเส้นใยของโปรตีนในกล้ามเนื้อ เช่นเดียวกับพันธะของตัวพาประจุไฮโดรเจน น้ำส่วนนี้ถูกบีบออกด้วยความยากลำบากมากและไม่ไหลออกจากเนื้อ

น้ำอิสระตั้งอยู่ระหว่างเซลล์ ซึ่ง "หลวม" มาก และไหลออกได้ง่ายเมื่อถูกความร้อน ในด้านหนึ่งทำให้น้ำหนักลดลงจากการระเหยระหว่างการแช่แข็งและการเก็บรักษาเนื้อสัตว์ในตู้เย็น และจากการรั่วไหลของน้ำผลไม้เมื่อละลายน้ำแข็ง ในทางกลับกัน ก็มีส่วนทำให้ผลิตภัณฑ์เนื้อสัตว์แห้ง

อัตราส่วนระหว่างการเปลี่ยนแปลงของน้ำที่ถูกตรึงและอิสระขึ้นอยู่กับสถานะของโปรตีนของกล้ามเนื้อและควรพิจารณาทั้งสองประเภทโดยรวม: หากปริมาณน้ำที่ถูกตรึงเพิ่มขึ้นน้ำอิสระจะลดลงและความสามารถในการกักเก็บน้ำจะเพิ่มขึ้น เมื่อปริมาณน้ำที่ตรึงไว้ลดลง ปริมาณน้ำอิสระจะเพิ่มขึ้นและความสามารถในการกักเก็บน้ำจะลดลง

เพื่อประเมินความแข็งแรงของพันธะของน้ำในผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ A. A. Sokolov เสนอรูปแบบไดนามิกต่อไปนี้: น้ำที่มีอยู่ในเนื้อสัตว์แบ่งออกเป็นการผูกอย่างแน่นหนาและผูกอย่างอ่อนและผูกมัดอย่างอ่อน - ให้มีประโยชน์ (ซึ่งยังคงอยู่ในผลิตภัณฑ์หลังการอบชุบด้วยความร้อน) ) และส่วนเกิน

ในกรณีนี้ น้ำที่ถูกยึดอย่างแน่นหนาหมายถึงน้ำดูดซับ ซึ่งกักเก็บโดยสนามแรงโมเลกุลที่ส่วนต่อประสานของอนุภาคที่กระจัดกระจาย - ไมเซลล์ที่มี สิ่งแวดล้อมและศูนย์กลางที่ชอบน้ำของโมเลกุลโปรตีนตลอดจนความชื้นของไมโครแคปิลลารีด้วย r< 10 -7 м и механически удерживаемая.

น้ำที่มีพันธะอ่อนเป็นสิ่งจำเป็นเพื่อให้มั่นใจในคุณสมบัติที่ต้องการและผลผลิตที่ได้ให้เป็นปกติ น้ำส่วนเกินที่มีการจับตัวอย่างอ่อนจะถูกแยกออกจากกันเป็นหลักในระหว่างการรักษาความร้อนของผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ การเพิ่มปริมาณความชื้นของเนื้อสับโดยการเพิ่มสัดส่วนของน้ำส่วนเกินที่ถูกเกาะอย่างอ่อน นำไปสู่การแยกตัวอย่างมีนัยสำคัญในระหว่างกระบวนการให้ความร้อนของผลิตภัณฑ์ และส่งผลให้คุณภาพของผลิตภัณฑ์สำเร็จรูปลดลง

เชื่อกันว่าพันธะไอออนิกมีความสำคัญอย่างยิ่งในการเพิ่มความสามารถในการกักเก็บน้ำของเนื้อสัตว์ เนื่องจากกรดอะมิโนบางชนิดประกอบด้วยหมู่คาร์บอกซิล 2 หมู่และหมู่อะมิโน 2 หมู่ นอกเหนือจากกลุ่มที่ถูกบล็อกด้วยพันธะเปปไทด์ จึงมีกลุ่มที่มีปฏิกิริยากรดและด่างซึ่งก่อให้เกิดไอออนและแคตไอออน นอกจากกรดอะมิโนที่กล่าวถึงแล้ว โมเลกุลยังประกอบด้วยหมู่ฟังก์ชันอื่นๆ เช่น ไฮดรอกซิล (-OH) และซัลไฮดริล (-SH) พวกมันมีขั้วโดยธรรมชาติด้วยเหตุนี้พวกมันจึงสามารถกักเก็บน้ำได้

ขึ้นอยู่กับว่าประจุของไอออนข้างเคียงจะเท่ากันหรือตรงกันข้าม พวกมันจะดึงดูดหรือผลักกันซึ่งกันและกัน เป็นที่ทราบกันว่าจำนวนประจุที่จุดไอโซอิเล็กทริก (pH ~ 5.0) มีน้อยมาก เนื้อสัตว์ที่ได้รับความร้อนที่สถานะไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนมีลักษณะเฉพาะด้วยการแยกน้ำซุปสูงสุดและความสามารถในการกักเก็บน้ำขั้นต่ำ

ผลของพีเอช เนื้อบดละเอียด- นอกเหนือจากการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างน้ำ การเปลี่ยนแปลงการสูญเสียสภาพของโปรตีนในกล้ามเนื้อ และการแยกตัวของคอลลาเจนแล้ว ค่า pH ของวัตถุดิบยังส่งผลกระทบอย่างมีนัยสำคัญต่อการเปลี่ยนแปลงความสามารถในการกักเก็บน้ำ

การเปลี่ยนแปลงของค่า pH ระหว่างการให้ความร้อนแก่เนื้อสัตว์จะมีอิทธิพลอย่างมากต่อค่า pH ของวัสดุตั้งต้นและอุณหภูมิของตัวอย่างมากกว่าอุณหภูมิของตัวกลางให้ความร้อน แม้ว่าข้อเท็จจริงที่ว่าการเพิ่มขึ้นของค่า pH จะเพิ่มขึ้นในช่วงหลัง (ขนาดของการเพิ่มขึ้นขึ้นอยู่กับค่า pH ของเนื้อสับดั้งเดิม) ความสามารถในการกักเก็บน้ำจะลดลงเนื่องจากจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนไฟบริลลาร์จะเปลี่ยนเป็น ค่า pH ที่สูงขึ้น

องค์ประกอบของน้ำซุปเนื้อและกระดูกจากเนื้อสัตว์ปีกและเครื่องในองค์ประกอบเชิงคุณภาพของน้ำซุปที่เตรียมจากเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์นั้นเหมือนกันรวมถึงสารสกัดและแร่ธาตุโปรตีนไขมันและวิตามิน โปรตีนส่วนใหญ่จะแสดงด้วยกลูตินซึ่งเกิดขึ้นจากการทำลายคอลลาเจนภายใต้สภาวะความร้อนชื้น โปรตีนของเส้นใยกล้ามเนื้อผ่านเข้าไปในน้ำซุปในปริมาณไม่เกิน 0.2% ของมวลเนื้อดิบ ไขมันอิมัลชันพบได้ในน้ำซุปที่เตรียมจากเนื้อสัตว์ที่มีไขมัน (หน้าอก, เนื้อส่วน), สัตว์ปีกที่มีไขมัน (เป็ด, ห่าน), ลิ้น; ปริมาณไม่เกิน 0.8% ของมวลเนื้อดิบ ดังนั้นส่วนประกอบหลักที่ละลายน้ำได้ของน้ำซุปเนื้อและกระดูกคือสารสกัด แร่ธาตุ และกลูติน ปริมาณของส่วนประกอบเหล่านี้ในน้ำซุปขึ้นอยู่กับประเภทของเนื้อดิบที่ใช้ปรุงอาหาร

ตามที่ระบุไว้แล้วสารสกัดแร่ธาตุและสารที่ละลายน้ำได้โมเลกุลต่ำอื่น ๆ รวมถึงวิตามินนั้นมีความเข้มข้นในซาร์โคพลาสซึมของเส้นใยกล้ามเนื้อ จากนี้ไปน้ำซุปที่เตรียมจากเนื้อวัวเกรด 1 และ 2 มีสารสกัดมากกว่าและ แร่ธาตุเมื่อเทียบกับน้ำซุปที่ทำจากเนื้อวัวเกรด 3 ที่มีเนื้อเยื่อเกี่ยวพันมากถึง 20%

กลไกการก่อตัวของน้ำซุปเนื้อสัมพันธ์กับการสูญเสียความร้อนของกล้ามเนื้อและโปรตีนเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน เมื่อสูญเสียสภาพธรรมชาติ โปรตีนของกล้ามเนื้อจะจับตัวเป็นก้อนและปล่อยความชื้นบางส่วน (ประมาณ 50%) ออกสู่พื้นที่โดยรอบ ซึ่งทิ้งเส้นใยกล้ามเนื้อไว้ และนำสารสกัดและแร่ธาตุบางส่วนไปด้วย สารละลายเข้มข้นนี้จะเข้าสู่ช่องว่างระหว่างกล้ามเนื้อ แต่ไม่ได้อยู่ที่นั่นเนื่องจากการเสียรูปเนื่องจากความร้อนของชั้นของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันของกล้ามเนื้อ ชิ้นเนื้อถูกบีบอัดในทุกทิศทาง ส่งผลให้ของเหลวที่ถูกโปรตีนกดออกมา พร้อมด้วยสารสกัดและแร่ธาตุที่ละลายอยู่ในนั้น ถูกแทนที่ลงในน้ำโดยรอบจนเกิดเป็นน้ำซุป บทบาทบางอย่างในการก่อตัวของน้ำซุปเป็นของการแพร่กระจายของสารที่ละลายน้ำได้จากเนื้อสัตว์ลงสู่น้ำโดยรอบในระหว่างการปรุงเนื้อสัตว์ โอกาสในการแพร่กระจายเกิดขึ้นจากการสูญเสียโปรตีนจากเนื้อสัตว์ รวมถึงซาร์โคเลมมาของเส้นใยกล้ามเนื้อและชั้นเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน แรงผลักดันในการแพร่กระจายคือความแตกต่างในความเข้มข้นของสารที่ละลายได้ในเนื้อสัตว์และน้ำซุป การเปลี่ยนสารที่ละลายน้ำได้จากเนื้อสัตว์ไปเป็นน้ำซุปอันเป็นผลมาจากการแพร่กระจายสามารถเพิ่มประสิทธิภาพได้สองวิธี: การเพิ่มไฮโดรโมดูลัส (อัตราส่วนของน้ำต่อเนื้อสัตว์) และการตัดเนื้อสัตว์ให้ละเอียดยิ่งขึ้น ส่งผลให้พื้นผิวสัมผัสระหว่างเนื้อสัตว์กับน้ำเพิ่มขึ้น .

การแช่เนื้อสัตว์ในน้ำเย็นหรือน้ำร้อนเพื่อปรุงอาหารจะไม่ส่งผลต่อปริมาณสารที่ละลายน้ำได้ซึ่งส่งผ่านจากเนื้อสัตว์ไปยังน้ำซุป

เมื่อปรุงเนื้อไม่มีกระดูกเป็นชิ้นใหญ่ (1...2 กก.) สารที่ละลายน้ำได้ประมาณ 2% โดยน้ำหนักของเนื้อจะผ่านลงไปในน้ำ รวมถึงสารอินทรีย์ 1.5% และแร่ธาตุ 0.5% เมื่อปรุงลิ้น สารที่ละลายน้ำได้ประมาณ 1.5% โดยน้ำหนักของวัตถุดิบจะผ่านเข้าไปในน้ำซุป รวมถึงแร่ธาตุประมาณ 30%

เมื่อต้มไก่ในรูปของซากทั้งหมด 1.65% ของสารที่ละลายน้ำได้โดยน้ำหนักจะผ่านลงไปในน้ำรวมถึงแร่ธาตุ - 0.25% สารสกัด - 0.68%

เมื่อปรุงน้ำซุปกระดูกเป็นเวลา 3 ชั่วโมง สารที่ละลายน้ำได้ 2 ถึง 2.5% โดยน้ำหนักของกระดูกจะผ่านลงไปในน้ำ

หากนำน้ำซุปเนื้อที่เหลือเป็น 100% จะมีการกระจายดังนี้: 49% - สารสกัด, 25 - สารแร่ธาตุ, 24 - โปรตีน (ส่วนใหญ่เป็นกลูติน), 2% - ไขมันอิมัลชัน ในน้ำซุปกระดูกกากแห้งจะกระจายดังนี้: 4% - สารสกัด, 6 - สารแร่ธาตุ, 77.6 - กลูติน, 12.4% - ไขมันอิมัลชัน องค์ประกอบที่เป็นเอกลักษณ์ของน้ำซุปกระดูกอธิบายได้จากปริมาณสารสกัดในกระดูกในปริมาณต่ำและการมีแร่ธาตุในรูปของฟอสเฟตที่ไม่ละลายน้ำและแคลเซียมคาร์บอเนต